Funkcje peptydoglikanu, struktura i synteza



The peptydoglikan jest głównym składnikiem ściany komórkowej prokariotów. Jest to duży polimer i składa się z jednostek N-acetyloglukozaminy i kwasu N-acetylomuraminowego. Kompozycja peptydoglikanu jest dość podobna we wszystkich grupach prokariotów.

Zmienia się tożsamość i częstotliwość aminokwasów, które są do niej zakotwiczone, tworząc łańcuch tetrapeptydowy. Mechanizm zaangażowany w syntezę peptydoglikanu jest jednym z najczęstszych celów dla większości antybiotyków.

Indeks

  • 1 Funkcje
    • 1.1 Bakterie Gram-dodatnie
    • 1.2 Bakterie Gram-ujemne
  • 2 Struktura
  • 3 Podsumowanie
    • 3.1 Krok 1
    • 3.2 Krok 2
    • 3.3 Krok 3
    • 3.4 Krok 4
  • 4 odniesienia

Funkcje

Peptydoglikan jest podstawowym składnikiem ściany komórkowej bakterii. Jego główną rolą jest utrzymanie kształtu komórki i utrzymanie stabilności osmotycznej typowej dla prawie wszystkich bakterii.

W zależności od struktury tej ściany, prokarioty można sklasyfikować jako Gram-dodatnie i Gram-ujemne..

Pierwsza grupa ma obfite stężenie peptydoglikanu w składzie ściany komórkowej, a zatem jest w stanie zachować barwnik Grama. Najważniejsze cechy peptydoglikanu w obu grupach opisano poniżej:

Bakterie Gram-dodatnie

Ścianka Gram-dodatnich bakterii charakteryzuje się grubości i jednorodnej, która składa się głównie z kwasów peptydoglikanu i tejchojowy dużych ilościach polimery gliceryny lub rybitol połączony do grup fosforanowych. W tych grupach gliceryny lub rybitolu są związane reszty aminokwasowe, takie jak D-alanina.

Kwasy teikowe mogą być związane z samym peptydoglikanem (poprzez wiązanie kowalencyjne z kwasem N-acetylomuraminowym) lub z błoną plazmatyczną. W tym drugim przypadku nie są już nazywane kwasami teichoicznymi, ale stają się kwasami lipoteichoicznymi.

Ponieważ kwasy teikowe mają ładunek ujemny, ogólny ładunek ścian bakterii Gram-dodatnich jest ujemny.

Bakterie Gram-ujemne

Wielkie bakterie ujemne wykazują strukturalnie bardziej złożoną ścianę niż bakterie Gram-dodatnie. Składają się z cienkiej warstwy peptydoglikanu, a następnie zewnętrznej błony o charakterze lipidowym (oprócz błony komórkowej komórki).

Nie posiadają kwasów teichoicznych, a najobficiej występującym białkiem błonowym jest lipoproteina Braun: małe białko kowalencyjnie związane z peptydoglikanem i osadzone w zewnętrznej błonie przez część hydrofobową.

Lipopolisacharydy znajdują się w zewnętrznej błonie. Są to duże, złożone cząsteczki utworzone z lipidów i węglowodanów i składają się z trzech części: lipidu A, centrum polisacharydowego i antygenu O.

Struktura

Peptydoglikan jest wysoce usieciowanym i połączonym polimerem, a także elastycznym i porowatym. Ma znaczne rozmiary i składa się z identycznych podjednostek. Polimer zawiera dwie pochodne cukru: N-acetyloglukozaminę i kwas N-acetylomuraminowy.

Ponadto zawierają kilka rodzajów aminokwasów, w tym kwas d-glutaminowy, d-alaninę i kwas mezo-diaminopimelinowy. Te aminokwasy nie są takie same jak te, które tworzą białka, ponieważ mają one konformację l-, a nie d-.

Aminokwasy są odpowiedzialne za ochronę polimeru przed działaniem peptydaz, enzymów rozkładających białka.

Struktura składa się z następujących: jednostek N-acetyloglukozaminy i kwasu N-acetylomuraminowym są naprzemiennie wzajemnie grupy karboksylowe grupy kwasu N-acetylomuraminowym oznacza łańcuch aminokwasów zakotwiczone D- i L-.

Karboksylowa grupa końcowa reszty d-alaniny jest przyłączona do grupy aminowej kwasu diaminopimelinowego (DAP), chociaż może istnieć inny rodzaj mostka na miejscu.

Synteza

Synteza peptydoglikanu zachodzi w cytoplazmie komórki i składa się z czterech etapów, w których jednostki polimeru są dołączone do UDP są przenoszone na lipidy funkcji transportowych posiadających cząsteczkę na zewnątrz komórki. Tutaj następuje przez polimeryzację enzymów zlokalizowanych w strefie.

Peptydoglikan jest polimerem, który różni się od innych struktur swoją organizacją w dwóch wymiarach i wymaga, aby jednostki, które go tworzą, były połączone w odpowiedni sposób, aby osiągnąć tę konformację.

Krok 1

Proces rozpoczyna się wewnątrz komórki z konwersją glukozominy N-acetylmurámico, dzięki procesowi enzymatycznemu.

Następnie jest aktywowany w reakcji chemicznej, która obejmuje reakcję z trifosforanem urydyny (UTP). Ten etap prowadzi do utworzenia kwasu difosforanowego urydyny-N-acetylomuramowego.

Następnie zespół jednostek kwasu difosforanowego urydyny-N-acetylomuramidu zachodzi przez enzymy.

Krok 2

Następnie kwaśny difosforan urydyny pentapeptyd N-acetylomuraminowym jest związana poprzez wiązanie pirofosforanu do bactoprenol znajduje się w błonie komórkowej i uwalniania monofosforanu urydyny (UMP) występuje. Bactoprenol działa jako cząsteczki nośnika.

Dodanie N-acetyloglukozaminy zachodzi w celu wytworzenia disacharydu, który spowoduje powstanie peptydoglikanu. Ten proces można nieco zmodyfikować u niektórych bakterii.

Na przykład w Staphylococcus aureus dodanie pentaglicyny (lub innych aminokwasów) występuje w pozycji 3 łańcucha peptydowego. Ma to na celu zwiększenie długości sieciowania.

Krok 3

Po drugim, bacteroprenol uchwyty transportowe zewnątrz prekursorów peptydów disacharyd N-acetyloglukozamina, N-acetylomuraminowym, które wiążą się z łańcuchem polipeptydowym obecność enzymów transglucosilasas. Te katalizatory stosowane białko wiązania pirofosforanu pomiędzy disacharyd i bacteroprenol.

Krok 4

W pobliżu obszaru plazmy membrana sieciowania (transpeptydacji) pomiędzy łańcuchami peptydowymi następuje poprzez wolnej aminy znajduje się w trzeciej pozycji reszty aminokwasowej łańcucha pentaglicynę N-końcowej lub i D-alanina znajduje się w czwarte położenie drugiego łańcucha polipeptydowego.

Sieciowanie zachodzi dzięki obecności enzymów transpeptydazowych znajdujących się w błonie plazmatycznej.

Podczas wzrostu organizmu peptydoglikan może być otwierany w pewnych punktach przy użyciu maszynerii enzymatycznej komórki i prowadząc do wprowadzenia nowych monomerów.

Ponieważ peptydoglikan jest podobny do sieci, otwieranie w różnych punktach nie zmniejsza znacząco wytrzymałości struktury.

Procesy syntezy i degradacji peptydoglikanu zachodzą w sposób ciągły, a pewne enzymy (takie jak lizozym) determinują postać bakterii.

Kiedy bakteria ma niedobór składników odżywczych, synteza peptydoglikanu zatrzymuje się, powodując słabość struktury.

Referencje

  1. Alcamo, I. E. (1996). Mikrobiologiaologia. Wiley Publishing.
  2. Murray, P.R., Rosenthal, K.S. i Pfaller, M.A. (2017). Mikrobiologia medyczna. Elsevier Health Sciences.
  3. Prescott, L. M. (2002). Mikrobiologia. Firmy Mc Graw-Hill
  4. Struthers, J. K. i Westran, R. P. (2005). Bakteriologia kliniczna. Masson.
  5. Typas, A., Banzhaf, M., van Saparoea, B. V. D. B., Verheul, J., Biboy, J., Nichols, R. J., ... i Breukink, E. (2010). Regulacja syntezy peptydoglikanu przez białka błony zewnętrznej. Komórka, 143(7), 1097-1109.