Pepsin Struktura, funkcje, produkcja



The pepsyna Jest to silny enzym obecny w soku żołądkowym, który pomaga w trawieniu białek. W rzeczywistości jest to endopeptydaza, której głównym zadaniem jest rozpad białek pokarmowych na małe części znane jako peptydy, które są następnie absorbowane przez jelito lub rozkładane przez enzymy trzustkowe.

Chociaż został po raz pierwszy wyizolowany w 1836 r. Przez niemieckiego fizjologa Theodora Schwanna, dopiero w 1929 r. Amerykański biochemik John Howard Northrop z Rockefeller Institute of Medical Research zgłosił faktyczną krystalizację i część swoich funkcji, które pomogłyby jej otrzymać Nagroda Nobla w dziedzinie chemii 17 lat później.

Enzym ten nie jest wyłączny dla ludzi. Jest również produkowany w żołądku kilku zwierząt i działa od wczesnych etapów życia, pomagając w trawieniu białek z produktów mlecznych, mięs, jaj i zbóż, głównie.

Indeks

  • 1 Struktura
  • 2 Funkcje
  • 3 Jak powstaje?
  • 4 Gdzie on działa?
    • 4.1 Refluks żołądkowo-przełykowy
    • 4.2 Inne efekty pepsyny
  • 5 referencji

Struktura

Główne komórki żołądka wytwarzają początkową substancję zwaną pepsynogenem. Ten proenzym lub zymogen jest hydrolizowany i aktywowany przez kwasy żołądkowe, tracąc w tym procesie 44 aminokwasy. W końcu pepsyna zawiera 327 reszt aminokwasowych w swojej aktywnej postaci, która wywiera swoje funkcje na poziomie żołądka.

Utrata tych 44 aminokwasów pozostawia wolną liczbę reszt kwasowych. Z tego powodu pepsyna działa najlepiej w mediach o bardzo niskim pH.

Funkcje

Jak już wspomniano, główną funkcją pepsyny jest trawienie białek. Aktywność pepsyny jest większa w środowiskach bardzo kwaśnych (pH 1,5 - 2) i temperaturach w zakresie od 37 do 42 ° C.

Tylko część białek, które docierają do żołądka, jest rozkładana przez ten enzym (około 20%), tworząc małe peptydy.

Aktywność pepsyny koncentruje się głównie na hydrofobowych wiązaniach N-końca obecnych w aromatycznych aminokwasach, takich jak tryptofan, fenyloalanina i tyrozyna, które są częścią wielu białek pochodzących z żywności.

Funkcja pepsyny opisana przez niektórych autorów ma miejsce we krwi. Chociaż to twierdzenie budzi kontrowersje, wydaje się, że małe ilości pepsyny przedostają się do krwiobiegu, gdzie działają na duże lub częściowo zhydrolizowane białka, które zostały wchłonięte przez jelito cienkie przed całkowitym trawieniem.

Jak powstaje?

Pepsynogen wydzielany przez główne komórki żołądka, znany również jako komórki zymogenu, jest prekursorem pepsyny.

Proenzym ten jest uwalniany dzięki impulsom nerwu błędnego i wydzielaniu hormonalnego gastryny i sekretyny, które są stymulowane po spożyciu pokarmu.

Już w żołądku pepsynogen miesza się z kwasem chlorowodorowym, który został uwolniony przez te same bodźce, wchodząc ze sobą w interakcję, aby wytworzyć pepsynę.

Przeprowadza się to po rozszczepieniu 44-aminokwasowego prosegmentu z oryginalnej struktury pepsynogenu w złożonym procesie autokatalitycznym.

Po aktywacji ta sama pepsyna może nadal stymulować produkcję i uwalnianie większej ilości pepsynogenu. To działanie jest dobrym przykładem pozytywnych reakcji enzymatycznych.

Oprócz samej pepsyny, histamina, a zwłaszcza acetylocholina, stymulują komórki trawienne do syntezy i uwalniania nowego pepsynogenu.

Gdzie on działa?

Jego głównym miejscem działania jest żołądek. Ten fakt można łatwo wyjaśnić, rozumiejąc, że kwasowość żołądka jest idealnym warunkiem jego działania (pH 1,5-2,5). W rzeczywistości, gdy bolus pokarmowy przechodzi z żołądka do dwunastnicy, pepsyna jest inaktywowana przez znalezienie podłoża jelitowego o podstawowym pH.

Pepsyna działa również we krwi. Chociaż efekt ten jest już uważany za kontrowersyjny, niektórzy badacze twierdzą, że pepsyna przenika do krwiobiegu, gdzie nadal trawi pewne długołańcuchowe peptydy lub te, które nie zostały całkowicie zdegradowane..

Gdy pepsyna opuszcza żołądek i znajduje się w środowisku o neutralnym lub zasadowym pH, jego funkcja ustaje. Jednakże, nie hydrolizując, może zostać ponownie aktywowany, jeśli medium zostanie poddane reakcji.

Ta cecha jest ważna dla zrozumienia niektórych negatywnych skutków pepsyny, które omówiono poniżej.

Refluks żołądkowo-przełykowy

Przewlekły powrót pepsyny do przełyku jest jedną z głównych przyczyn uszkodzeń spowodowanych refluksem żołądkowo-przełykowym. Chociaż pozostałe substancje tworzące sok żołądkowy są również zaangażowane w tę patologię, pepsyna wydaje się najbardziej szkodliwa ze wszystkich.

Pepsyna i inne kwasy obecne w refluksie mogą powodować nie tylko zapalenie przełyku, co jest początkową konsekwencją, ale wpływa na wiele innych układów.

Wśród potencjalnych konsekwencji działania pepsyny na niektóre tkanki mamy zapalenie krtani, zapalenie płuc, przewlekłą chrypkę, uporczywy kaszel, skurcz krtani, a nawet raka krtani.

Badano astmę przez mikrospirację płucną treści żołądkowej. Pepsyna może działać drażniąco na drzewo oskrzelowe i sprzyjać zwężeniu dróg oddechowych, wywołując typową symptomatologię tej choroby: niewydolność oddechowa, kaszel, świszczący oddech i sinica.

Inne efekty pepsyny

Na działanie jamy ustnej i odontologicznej może także wpływać działanie pepsyny. Najczęstszymi objawami związanymi z tymi uszkodzeniami są cuchnący oddech lub nieświeży oddech, nadmierne ślinienie, ziarniniaki i erozja zębów. Ten efekt erozyjny zwykle manifestuje się po latach refluksu i może uszkodzić całą protezę.

Mimo to pepsyna może być przydatna z medycznego punktu widzenia. Zatem obecność pepsyny w ślinie jest ważnym markerem diagnostycznym refluksu żołądkowo-przełykowego.

W rzeczywistości na rynku dostępny jest szybki test o nazwie PepTest, który wykrywa obecność pepsyny ślinowej i pomaga w diagnozie refluksu.

Papaina, enzym bardzo podobny do pepsyny obecnej w papai lub papai, jest przydatny w higienie i wybielaniu zębów.

Ponadto pepsynę stosuje się w przemyśle skórzanym i fotografii klasycznej, a także w produkcji serów, płatków śniadaniowych, przekąsek, napojów smakowych, wstępnie trawionych białek, a nawet gum do żucia.

Referencje

  1. Liu, Yu i cols (2015). Trawienie kwasów nukleinowych zaczyna się w żołądku. Raporty naukowe, 5, 11936.
  2. Czinn, Steven i Sarigol Blanchard, Samra (2011). Anatomia rozwojowa i fizjologia żołądka. Pediatryczna choroba przewodu pokarmowego i wątroby, czwarte wydanie, rozdział 25, 262-268.
  3. Smith, Margaret and Morton, Dion (2010). Żołądek: podstawowe funkcje. Układ trawienny, drugie wydanie, rozdział 3, 39-50.
  4. Wikipedia (ostatnie wydanie maj 2018). Pepsyna. Źródło: en.wikipedia.org
  5. Encyclopaedia Britannica (ostatnie wydanie maj 2018 r.). Pepsyna. Źródło: britannica.com
  6. Tang, Jordan (2013). Pepsyna A. Podręcznik enzymów proteolitycznych, rozdział 3, tom I, 27-35.