Biologiczne działanie katalizatora i przykłady



A katalizator biologiczny o biokatalizator jest cząsteczką, generalnie pochodzenia białkowego, która ma zdolność przyspieszania reakcji chemicznych zachodzących w żywych istotach. Cząsteczki białka katalizatora są enzymami, a te o charakterze RNA są rybozymami. W tym artykule skupimy się na badaniu enzymów, które są najbardziej znanymi katalizatorami biologicznymi.

W przypadku braku enzymów ogromna liczba reakcji, które zachodzą w komórce i które pozwalają na życie, nie mogła wystąpić. Są one odpowiedzialne za przyspieszenie procesu w rzędach wielkości bliskich 106 - aw niektórych przypadkach znacznie większe.

Indeks

  • 1 Kataliza
  • 2 Enzymy
    • 2.1 Co to jest enzym?
    • 2.2 Charakterystyka enzymów
    • 2.3 Nazewnictwo i klasyfikacja enzymów
    • 2.4 Jak działają enzymy?
    • 2.5 Inhibitory enzymatyczne
    • 2.6 Przykłady
  • 3 Różnica między katalizatorami biologicznymi (enzymami) a katalizatorami chemicznymi
    • 3.1 Reakcje katalizowane przez enzymy występują szybciej
    • 3.2 Większość enzymów działa w warunkach fizjologicznych
    • 3.3 Specyfika
    • 3.4 Regulacja enzymatyczna jest dokładna
  • 4 odniesienia

Kataliza

Katalizator jest cząsteczką zdolną do zmiany szybkości reakcji chemicznej bez zużycia w tej reakcji.

Reakcje chemiczne obejmują energię: początkowe cząsteczki zaangażowane w reakcję lub reagenty zaczynają się od pewnego stopnia energii. Dodatkowa ilość energii jest absorbowana, aby osiągnąć „stan przejściowy”. Następnie energia jest uwalniana wraz z produktami.

Różnica energii między reagentami i produktami jest wyrażona jako ΔG. Jeśli poziomy energii produktów są większe niż reagentów, reakcja jest endergiczna i nie jest spontaniczna. W przeciwieństwie do tego, jeśli energia produktów jest niższa, reakcja jest egzergoniczna i spontaniczna.

Jeśli jednak reakcja jest spontaniczna, nie oznacza to, że wystąpi przy znacznej prędkości. Szybkość reakcji zależy od ΔG * (gwiazdka odnosi się do energii aktywacji).

Czytelnik musi mieć na uwadze te koncepcje, aby zrozumieć, jak funkcjonuje enzymy.

Enzymy

Czym jest enzym?

Enzymy to biologiczne cząsteczki o niewiarygodnej złożoności, składające się głównie z białek. Białka z kolei są długimi łańcuchami aminokwasów.

Jedną z najwybitniejszych cech enzymów jest ich specyficzność w cząsteczce docelowej - ta cząsteczka nazywana jest substratem.

Charakterystyka enzymów

Enzymy istnieją w kilku formach. Niektóre składają się wyłącznie z białek, podczas gdy inne mają regiony niebiałkowe zwane kofaktorami (metale, jony, cząsteczki organiczne itp.).

A zatem, apoenzym jest enzymem bez jego kofaktora, a połączenie apoenzymu i jego kofaktora nazywa się holoenzymem.

Są to cząsteczki o znacznie dużych rozmiarach. Jednak tylko małe miejsce enzymu bezpośrednio uczestniczy w reakcji z substratem, a region ten jest miejscem aktywnym.

Gdy zaczyna się reakcja, enzym jest sprzężony z substratem, ponieważ klucz jest sprzężony z jego blokadą (ten model jest uproszczeniem rzeczywistego procesu biologicznego, ale służy do zilustrowania procesu).

Wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w naszym organizmie są katalizowane przez enzymy. W rzeczywistości, gdyby te cząsteczki nie istniały, musielibyśmy czekać setki lub tysiące lat, aby reakcje się zakończyły. Dlatego regulacja aktywności enzymatycznej musi być kontrolowana w bardzo specyficzny sposób.

Nomenklatura i klasyfikacja enzymów

Kiedy widzimy cząsteczkę, której nazwa kończy się na -ase, możemy być pewni, że jest to enzym (chociaż istnieją wyjątki od tej reguły, takie jak trypsyna). Jest to konwencja określająca nazwę enzymów.

Istnieje sześć podstawowych typów enzymów: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy i ligazy; odpowiedzialny za: reakcje redoks, transfer atomów, hydrolizę, dodanie wiązań podwójnych, izomeryzację i wiązanie cząsteczek, odpowiednio.

Jak działają enzymy?

W części poświęconej katalizie wspomnieliśmy, że szybkość reakcji zależy od wartości ΔG *. Im wyższa jest ta wartość, tym wolniejsza i wolniejsza reakcja. Enzym jest odpowiedzialny za zmniejszenie wspomnianego parametru - zwiększając w ten sposób szybkość reakcji.

Różnica między produktami i reagentami pozostaje identyczna (enzym nie wpływa na nią), podobnie jak rozkład tego samego. Enzym ułatwia tworzenie stanu przejściowego.

Inhibitory enzymów

W kontekście badań enzymów inhibitory są substancjami, które zmniejszają aktywność katalizatora. Są podzielone na dwa typy: inhibitory konkurencyjne i niekonkurencyjne. Te pierwszego typu konkurują z podłożem, a inne nie.

Ogólnie proces hamowania jest odwracalny, chociaż niektóre inhibitory mogą pozostać sprzężone z enzymem prawie na stałe.

Przykłady

W naszych komórkach znajduje się duża ilość enzymów - i komórek wszystkich żywych istot. Jednak najbardziej znane są te, które uczestniczą między innymi w szlakach metabolicznych, takich jak glikoliza, cykl Krebsa, łańcuch transportu elektronów..

Dehydrogenaza bursztynianowa jest enzymem typu oksydoreduktazy, który katalizuje utlenianie bursztynianu. W tym przypadku reakcja obejmuje utratę dwóch atomów wodoru.

Różnica między katalizatorami biologicznymi (enzymami) a katalizatorami chemicznymi

Istnieją katalizatory o charakterze chemicznym, które, tak jak biologiczne, zwiększają szybkość reakcji. Istnieją jednak znaczne różnice między oboma typami cząsteczek.

Reakcje katalizowane enzymami zachodzą szybciej

Po pierwsze, enzymom udaje się zwiększyć szybkość reakcji w rzędach wielkości bliskich 106 do 1012. Katalizatory chemiczne również zwiększają prędkość, ale tylko o kilka rzędów wielkości.

Większość enzymów działa w warunkach fizjologicznych

Gdy reakcje biologiczne są przeprowadzane wewnątrz żywych istot, ich optymalne warunki otaczają fizjologiczne wartości temperatury i pH. Z drugiej strony chemicy potrzebują drastycznych warunków temperatury, ciśnienia i kwasowości.

Specyfika

Enzymy są bardzo specyficzne w reakcjach, które katalizują. W większości przypadków działają tylko z jednym podłożem lub z kilkoma. Specyfika dotyczy również rodzaju produktów, które produkują. Zakres substratów katalizatorów chemicznych jest znacznie szerszy.

Siły, które określają specyficzność oddziaływania między enzymem a jego substratem, są takie same, co dyktuje konformację tego samego białka (oddziaływania Van der Waalsa, elektrostatyczne, wiązania wodorowe i hydrofobowe).

Regulacja enzymatyczna jest precyzyjna

Wreszcie, enzymy mają większą zdolność regulacji, a ich aktywność zmienia się w zależności od stężenia różnych substancji w komórce.

Wśród mechanizmów regulacyjnych znajdujemy kontrolę allosteryczną, kowalencyjną modyfikację enzymów i zmianę ilości syntetyzowanego enzymu.

Referencje

  1. Berg, J. M., Stryer, L. i Tymoczko, J. L. (2007). Biochemia. Odwróciłem się.
  2. Campbell, M. K., i Farrell, S. O. (2011). Biochemia Szósta edycja. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Podręcznik biochemii. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J. i Röhm, K. H. (2005). Biochemia: tekst i atlas. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Ćwicz biochemię. Ludzka kinetyka.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemia Podstawy medycyny i nauk przyrodniczych. Odwróciłem się.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Zasady biochemii ćwiczeń. Karger.
  8. Voet, D. i Voet, J. G. (2006). Biochemia. Ed. Panamericana Medical.