8 Czynniki wpływające na aktywność enzymatyczną



The czynniki wpływające na aktywność enzymatyczną są tymi czynnikami lub warunkami, które mogą modyfikować funkcjonowanie enzymów. Enzymy są klasą białek, których zadaniem jest przyspieszenie reakcji biochemicznych. Te biomolekuły są niezbędne dla wszystkich form życia, roślin, grzybów, bakterii, protistów i zwierząt.

Enzymy są niezbędne w różnych ważnych reakcjach organizmów, takich jak eliminacja związków toksycznych, rozkładanie żywności i wytwarzanie energii.

Zatem enzymy są jak maszyny molekularne, które ułatwiają zadania komórek, aw wielu przypadkach ich funkcjonowanie jest pod wpływem pewnych warunków lub faworyzowane.

Lista czynników wpływających na aktywność enzymatyczną

Stężenie enzymu

Wraz ze wzrostem stężenia enzymów szybkość reakcji wzrasta proporcjonalnie. Jest to jednak prawdziwe tylko do pewnego stężenia, ponieważ w pewnym momencie prędkość staje się stała.

Ta właściwość jest używana do określenia aktywności enzymów surowicy (surowicy krwi) w diagnostyce chorób.

Stężenie substratu

Zwiększenie stężenia substratu zwiększa szybkość reakcji. Dzieje się tak, ponieważ więcej cząsteczek substratu zderzy się z cząsteczkami enzymu, dzięki czemu produkt będzie się szybciej formował.

Jednak przy przekroczeniu pewnego stężenia substratu nie będzie miał wpływu na szybkość reakcji, ponieważ enzymy byłyby nasycone i pracowały z maksymalną prędkością.

pH

Zmiany stężenia jonów wodorowych (pH) znacząco wpływają na aktywność enzymów. Ponieważ jony te mają ładunek, generują siły przyciągające i odpychające między wodorem i wiązaniami jonowymi enzymów. Ta interferencja powoduje zmiany w postaci enzymów, wpływając tym samym na ich aktywność.

Każdy enzym ma optymalne pH, przy którym szybkość reakcji jest maksymalna. Zatem optymalne pH dla enzymu zależy od tego, gdzie normalnie działa.

Na przykład, enzymy jelitowe mają optymalne pH około 7,5 (nieco zasadowe). Natomiast enzymy w żołądku mają optymalne pH około 2 (bardzo kwaśne).

Zasolenie

Stężenie soli wpływa również na potencjał jonowy, a zatem mogą one zakłócać pewne ogniwa enzymów, które mogą być częścią tego samego miejsca aktywnego. W tych przypadkach, podobnie jak w przypadku pH, wpłynie to na aktywność enzymatyczną.

Temperatura

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta aktywność enzymatyczna, aw konsekwencji szybkość reakcji. Jednak bardzo wysokie temperatury powodują denaturację enzymów, co oznacza, że ​​nadmiar energii przerywa wiązania, które utrzymują ich strukturę, powodując, że nie działają optymalnie.

Zatem szybkość reakcji gwałtownie spada, gdy energia cieplna denaturuje enzymy. Efekt ten można zaobserwować graficznie na krzywej w kształcie dzwonu, gdzie szybkość reakcji zależy od temperatury.

Temperatura, w której występuje maksymalna szybkość reakcji, nazywana jest optymalną temperaturą enzymu, która jest obserwowana w najwyższym punkcie krzywej.

Ta wartość jest inna dla różnych enzymów. Jednak większość enzymów w ludzkim ciele ma optymalną temperaturę około 37,0 ° C.

Podsumowując, wraz ze wzrostem temperatury początkowo szybkość reakcji wzrośnie z powodu wzrostu energii kinetycznej. Jednak efekt zerwania połączenia będzie wzrastał, a szybkość reakcji zacznie się zmniejszać.

Stężenie produktu

Nagromadzenie produktów reakcji ogólnie zmniejsza prędkość enzymu. W niektórych enzymach produkty łączą się z ich miejscem aktywnym tworząc luźny kompleks, a zatem hamując aktywność enzymu.

W żywych układach tego typu hamowaniu zapobiega się zazwyczaj przez szybką eliminację powstających produktów.

Aktywatory enzymatyczne

Niektóre enzymy wymagają obecności innych pierwiastków do lepszej pracy, mogą to być nieorganiczne kationy metali, takie jak Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, itd..

Rzadko potrzebne są również aniony do aktywności enzymatycznej, na przykład: anion chlorkowy (CI-) dla amylazy. Te małe jony nazywane są kofaktorami enzymów.

Istnieje również inna grupa elementów, które sprzyjają aktywności enzymów, zwanych koenzymami. Koenzymy to organiczne cząsteczki zawierające węgiel, takie jak witaminy występujące w żywności.

Przykładem może być witamina B12, która jest koenzymem syntazy metioninowej, enzymu niezbędnego do metabolizmu białek w organizmie.

Inhibitory enzymów

Inhibitory enzymów są substancjami, które negatywnie wpływają na działanie enzymów, aw konsekwencji spowalniają lub w niektórych przypadkach zatrzymują katalizę.

Istnieją trzy powszechne typy hamowania enzymów: konkurencyjne, niekonkurencyjne i hamujące substrat:

Konkurencyjne inhibitory

Kompetycyjny inhibitor jest związkiem chemicznym podobnym do substratu, który może reagować z miejscem aktywnym enzymu. Gdy miejsce aktywne enzymu zostało połączone z kompetycyjnym inhibitorem, substrat nie może wiązać się z enzymem.

Inhibitory niekonkurencyjne

Inhibitor niekonkurencyjny jest również związkiem chemicznym, który wiąże się z innym miejscem w miejscu aktywnym enzymu, zwanym miejscem allosterycznym. W rezultacie enzym zmienia kształt i nie może już łatwo wiązać się z substratem, więc enzym nie może działać prawidłowo.

Referencje

  1. Alters, S. (2000). Biologia: Zrozumienie życia (3 ed.). Nauka Jonesa i Bartletta.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemia (8 wyd.). W. H. Freeman and Company.
  3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. i McMillan, B. (2007). Biologia: dynamiczna nauka (Pierwsze wydanie). Thomson Brooks / Cole.
  4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemia na dziś: ogólne, organiczne i biochemiczne (Wyd. 9). Nauka Cengage.
  5. Stoker, H. (2013). Chemia organiczna i biologiczna (Wyd. 6). Nauka Brooks / Cole Cengage.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Poziom molekularny (5 wyd.). Wiley.