Procesy biologiczne izomerazy, funkcje, nazewnictwo i podklasy



The izomerazy są klasą enzymów zaangażowanych w strukturalne lub pozycyjne przegrupowanie izomerów i stereoizomerów różnych cząsteczek. Są obecne praktycznie we wszystkich organizmach komórkowych pełniących funkcje w różnych kontekstach.

Enzymy tej klasy działają na pojedynczy substrat, chociaż niektóre mogą być kowalencyjnie związane między innymi z kofaktorami, jonami. Ogólna reakcja jest zatem widoczna w następujący sposób:

X-Y → Y-X

Reakcje katalizowane przez te enzymy implikują wewnętrzne przegrupowanie wiązań, co może oznaczać zmiany w położeniu grup funkcyjnych, między innymi w pozycji podwójnych wiązań między atomami węgla, bez zmian we wzorze cząsteczkowym substratu.

Izomerazy pełnią różne funkcje w wielu różnych procesach biologicznych, w tym szlakach metabolicznych, podziale komórek, replikacji DNA, by wymienić tylko kilka..

Izomerazy były pierwszymi enzymami stosowanymi przemysłowo do wytwarzania syropów i innych słodkich produktów spożywczych, dzięki ich zdolności do wzajemnego przekształcania izomerów różnych rodzajów węglowodanów..

Indeks

  • 1 Procesy biologiczne, w których uczestniczą
  • 2 Funkcje
  • 3 Nazewnictwo
  • 4 podklasy
    • 4.1 EC.5.1 Racemazy i epimerazy
    • 4.2 EC.5.2 Cis-trans-izomerazy
    • 4.3 EC.5.3 wewnątrzcząsteczkowe izomerazy
    • 4.4 EC.5.4 wewnątrzcząsteczkowe transferazy (mutazy)
    • 4.5 EC.5.5 Liazy wewnątrzcząsteczkowe
    • 4.6 EC.5.6 Izomerazy zmieniające konformację makromolekularną
    • 4.7 EC.5.99 Inne izomerazy
  • 5 referencji

Procesy biologiczne, w których uczestniczą

Izomerazy uczestniczą w wielu ważnych procesach komórkowych. Do najbardziej znanych należą replikacja i pakowanie DNA, katalizowane przez topoizomerazy. Zdarzenia te są kluczowe dla replikacji kwasu nukleinowego, jak również dla jego kondensacji przed podziałem komórek.

Glikoliza, jeden z głównych szlaków metabolicznych w komórce, obejmuje co najmniej trzy enzymy izomeryczne, a mianowicie: izomerazę fosfoglukozy, izomerazę fosforanu triozy i mutazę fosfoglicerynianową.

Konwersję UDP-galaktozy do UDP-glukozy na szlaku katabolizmu galaktozy osiąga się przez działanie epimerazy. U ludzi ten enzym jest znany jako 4-epimeraza UDP-glukozy.

Składanie białek jest niezbędnym procesem dla funkcjonowania wielu enzymów w przyrodzie. Enzym izomeraza białkowo-disiarczkowa wspomaga zwijanie białek zawierających mostki dwusiarczkowe poprzez modyfikację ich pozycji w cząsteczkach, których używają jako substrat.

Funkcje

Główną funkcją enzymów należących do klasy izomeraz można postrzegać jako transformację substratu poprzez małą zmianę strukturalną, w celu uczynienia go podatnym na dalsze przetwarzanie przez enzymy znajdujące się poniżej szlaku metabolicznego, na przykład.

Przykładem izomeryzacji jest zmiana grupy fosforanowej w pozycji 3 na węgiel w pozycji 2 3-fosfoglicerynianu w celu przekształcenia go w 2-fosfoglicerynian, katalizowany przez enzym mutazę fosfoglicerynianową w szlaku glikolitycznym, który wytwarza związek o wyższej energii który jest funkcjonalnym substratem enolazy.

Nomenklatura

Klasyfikacja izomeraz jest zgodna z ogólnymi zasadami klasyfikacji enzymów zaproponowanymi przez Enzyme Commission w 1961 r., W których każdy enzym otrzymuje kod liczbowy do klasyfikacji.

Pozycja liczb we wspomnianym kodzie wskazuje każdy z podziałów lub kategorii w klasyfikacji, a liczby te są poprzedzone literami „EC”.

Dla izomeraz pierwsza liczba reprezentuje klasę enzymatyczną, druga oznacza rodzaj izomeryzacji, którą wykonują, a trzecia substrat, na którym działają..

Nomenklatura klasy izomerazy to EC.5. Ma siedem podklas, więc znajdziesz enzymy z kodem od EC.5.1 do EC.5.6. Istnieje szósta „podklasa” izomeraz znanych jako „inne izomerazy”, których kodem jest EC.5.99, ponieważ obejmuje enzymy o różnych funkcjach izomerazy.

Oznaczenie podklas odbywa się głównie w zależności od rodzaju izomeryzacji, którą te enzymy wykonują. Mimo to mogą również otrzymywać nazwy, takie jak racemazy, epimerazy, cis-trans-izomerazy, izomerazy, tautomerazy, mutazy lub izomerazy cyklo..

Podklasy

W rodzinie izomeraz występuje 7 klas enzymów:

EC.5.1 Racemazy i epimerazy

Katalizują one tworzenie mieszanin racemicznych w oparciu o pozycję węgla α. Mogą działać na aminokwasy i pochodne (EC.5.1.1), na grupy hydroksykwasów i pochodne (EC.5.1.2), na węglowodany i pochodne (EC.5.1.3) i inne (EC.5.1.99).

EC.5.2 Cis-trans-Izomerazy

Katalizują konwersję między izomerycznymi formami cis i trans różnych cząsteczek.

EC.5.3 Intramolekularne izomerazy

Enzymy te są odpowiedzialne za izomeryzację części wewnętrznych w tej samej cząsteczce. Istnieją reakcje oksydoredukcyjne, w których donor elektronów i akceptor są tą samą cząsteczką, więc nie są klasyfikowane jako oksydoreduktazy.

Mogą działać między konwertującymi aldozami i ketozami (EC.5.3.1), na grupy keto- i enol (EC.5.3.2), zmieniając pozycję podwójnych wiązań CC (EC.5.3.3), wiązania disiarczkowe SS ( EC.5.3.4) i inne „oksydoreduktazy” (EC.5.3.99).

EC.5.4 transferazy wewnątrzcząsteczkowe (mutazy)

Enzymy te katalizują zmiany pozycji różnych grup w tej samej cząsteczce. Są one klasyfikowane według typu grupy, która „się porusza”.

Istnieją fosfomonazy (EC.5.4.1), te, które przenoszą grupy aminowe (EC.5.4.2), te, które przenoszą grupy hydroksylowe (EC.5.4.3), oraz te, które przenoszą inne typy grup (EC.5.4. 99).

EC.5.5 Liazy wewnątrzcząsteczkowe

Katalizują „eliminację” grupy, która jest częścią cząsteczki, ale która nie jest z nią kowalencyjnie związana.

EC.5.6 Izomerazy zmieniające konformację makromolekularną

Mogą działać poprzez zmianę konformacji polipeptydów (EC.5.6.1) lub kwasów nukleinowych (EC.5.6.2).

EC.5.99 Inne izomerazy

Ta podklasa łączy enzymy, takie jak izomeraza tiocyjanianowa i izomeraza 2-hydroksymino-2-karboksylanowa.

Referencje

  1. Adams, E. (1972). Aminokwasy Racemazy i Epimerazy. The Enzymes, 6, 479-507.
  2. Boyce, S. i College, T. (2005). Klasyfikacja i nomenklatura enzymów. Encyklopedia nauk przyrodniczych, 1-11.
  3. Cai, C. Z., Han, L. Y., Ji, Z. L., i Chen, Y. Z. (2004). Klasyfikacja rodziny enzymów za pomocą maszyn wektorów nośnych. Białka: Structure, Function and Bioinformatics, 55, 66-76.
  4. Dugave, C. i Demange, L. (2003). Cis - Trans izomeryzacja organicznych cząsteczek i biomolekuł: implikacje i zastosowania. Chemical Reviews, 103, 2475-2532.
  5. Encyklopedia Britannica. (2018). Pobrane 3 marca 2019 r. Z witryny britannica.com
  6. Freedman, R. B., Hirst, T. R. i Tuite, M. F. (1994). Izomeraza białkowa disulfidowa: budowanie mostków w fałdowaniu białek. TIBS, 19, 331-336.
  7. Murzin, A. (1996). Klasyfikacja strukturalna białek: nowe nadrodziny Alexey G Murzin. Klasyfikacja strukturalna białek: nowe nadrodziny, 6, 386-394.
  8. Nelson, D. L. i Cox, M. M. (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Edycje Omega (5 wyd.).
  9. Komitet nomenklatury Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IUBMB). (2019). Pobrane z qmul.ac.uk
  10. Thoden, J. B., Frey, P. A., i Holden, H. M. (1996). Struktura molekularna nieudanego kompleksu NADH / UDP-glukoza UDP-galaktozy 4-epimerazy z Escherichia coli: implikacje dla mechanizmu katalitycznego. Biochemistry, 35, 5137-5144.