Interakcje hydrofobowe w tym, czym one są, znaczenie biologiczne i przykłady



The Oddziaływania hydrofobowe (HI) są to siły, które utrzymują spójność między apolarnymi związkami zanurzonymi w roztworze lub rozpuszczalniku polarnym. W przeciwieństwie do innych interakcji o charakterze niekowalencyjnym, takich jak wiązania wodorowe, oddziaływania jonowe lub siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe nie zależą od swoistych właściwości substancji rozpuszczonych, ale raczej od rozpuszczalników.

Bardzo ilustracyjnym przykładem tych interakcji może być rozdział faz, który występuje przy próbie mieszania wody z olejem. W tym przypadku cząsteczki oleju „oddziałują” ze sobą w wyniku uporządkowania cząsteczek wody wokół nich.

Pojęcie tych interakcji istnieje od lat czterdziestych. Jednak termin „połączenie hydrofobowe” został ukuty przez Kauzmanna w 1959 r., Podczas gdy badano najważniejsze czynniki stabilizacji trójwymiarowej struktury niektórych białek.

HI są najważniejszymi niespecyficznymi oddziaływaniami, które zachodzą w systemach biologicznych. Odgrywają również ważną rolę w wielu różnych zastosowaniach inżynieryjnych oraz przemyśle chemicznym i farmaceutycznym, które znamy dzisiaj.

Indeks

  • 1 Czym są interakcje hydrofobowe??
  • 2 Znaczenie biologiczne
  • 3 Przykłady oddziaływań hydrofobowych
    • 3.1 Membrany
    • 3.2 Białka
    • 3.3 Detergenty
  • 4 odniesienia

Jakie są interakcje hydrofobowe??

Fizyczna przyczyna HI opiera się na niezdolności substancji niepolarnych do tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody w roztworze.

Są one znane jako „oddziaływania niespecyficzne”, ponieważ nie są związane z powinowactwem między cząsteczkami rozpuszczonymi, ale raczej z tendencją cząsteczek wody do utrzymywania własnych interakcji poprzez wiązania wodorowe..

W kontakcie z wodą cząsteczki apolarne lub hydrofobowe mają tendencję do spontanicznego agregowania w celu osiągnięcia największej stabilności poprzez zmniejszenie pola powierzchni kontaktu z wodą.

Efekt ten można pomylić z silnym przyciąganiem, ale jest to tylko konsekwencja niepolarnego charakteru substancji w stosunku do rozpuszczalnika.

Wyjaśnione z termodynamicznego punktu widzenia, te spontaniczne skojarzenia występują w poszukiwaniu korzystnego energetycznie stanu, w którym występuje najmniejsza zmienność energii swobodnej (ΔG).

Mając na uwadze, że ΔG = ΔH - TΔS, najbardziej korzystnym energetycznie stanem będzie stan, w którym entropia (ΔS) jest większa, czyli tam, gdzie jest mniej cząsteczek wody, których wolność obrotowa i translacyjna jest zmniejszona przez kontakt z apolarną substancją rozpuszczoną.

Gdy molekuły apolarne są ze sobą powiązane, wymuszane przez cząsteczki wody, uzyskuje się bardziej korzystny stan, niż gdyby cząsteczki te pozostały oddzielone, a każda otoczona przez „klatkę” różnych cząsteczek wody..

Znaczenie biologiczne

HI mają wielkie znaczenie, ponieważ występują w różnych procesach biochemicznych.

Wśród tych procesów są zmiany konformacyjne w białkach, wiązanie substratów do enzymów, asocjacja podjednostek kompleksów enzymatycznych, agregacja i tworzenie błon biologicznych, stabilizacja białek w roztworach wodnych i inne.

Pod względem ilościowym poszczególnym autorom powierzono zadanie określenia znaczenia HI w stabilności struktury dużych ilości białek, stwierdzając, że te interakcje przyczyniają się do ponad 50%.

Wiele białek błonowych (integralnych i obwodowych) jest związanych z dwuwarstwami lipidowymi dzięki HI, gdy w ich strukturach wspomniane białka mają domeny o charakterze hydrofobowym. Ponadto stabilność struktury trzeciorzędowej wielu rozpuszczalnych białek zależy od HI.

Niektóre techniki badania biologii komórki wykorzystują właściwości niektórych detergentów jonowych do tworzenia miceli, które są „półkulistymi” strukturami związków amfifilowych, których regiony niepolarne są ze sobą powiązane dzięki HI.

Micele są również stosowane w badaniach farmaceutycznych, które obejmują dostarczanie leków rozpuszczalnych w tłuszczach, a ich tworzenie jest również niezbędne do wchłaniania złożonych witamin i lipidów w organizmie człowieka.

Przykłady oddziaływań hydrofobowych

Membrany

Doskonałym przykładem HI jest tworzenie błon komórkowych. Takie struktury składają się z dwuwarstwy fosfolipidów. Jego organizacja jest możliwa dzięki HI, które występuje między niepolarnymi ogonami w „odpychaniu” do otaczającego środowiska wodnego.

Białka

HI mają wielki wpływ na fałdowanie białek globularnych, których biologicznie aktywna postać jest uzyskiwana po ustaleniu określonej konfiguracji przestrzennej, zależnej od obecności pewnych reszt aminokwasowych w strukturze.

  • Przypadek apomioglobiny

Apomyoglobina (mioglobina pozbawiona grupy hemu) jest małym białkiem alfa-helikalnym, które służyło jako model do badania procesu fałdowania i znaczenia HI wśród reszt apolarnych w łańcuchu polipeptydowym tego samego.

W badaniu przeprowadzonym przez Dyson i współpracowników w 2006 r., W którym wykorzystano zmutowane sekwencje apomioglobiny, wykazano, że inicjacja tego zjawiska zależy głównie od HI między aminokwasami z niepolarnymi grupami alfa-helis.

Tak więc małe zmiany wprowadzone w sekwencji aminokwasowej oznaczają ważne modyfikacje w strukturze trzeciorzędowej, w wyniku których powstają białka zniekształcone i nieaktywne.

Detergenty

Innym jasnym przykładem HI jest sposób działania komercyjnych detergentów, które stosujemy codziennie do celów domowych.

Detergenty są cząsteczkami amfipatycznymi (z regionem polarnym i niepolarnym). Mogą one „emulgować” tłuszcze, ponieważ mają zdolność tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody i oddziaływań hydrofobowych z lipidami obecnymi w tłuszczach.

W kontakcie z tłuszczami w roztworze wodnym cząsteczki detergentu łączą się ze sobą w taki sposób, że niepolarne ogony stykają się ze sobą, otaczając cząsteczki lipidów i eksponując obszary polarne, które wchodzą w powierzchnię miceli, na powierzchnię miceli. kontakt z wodą.

Referencje

  1. Chandler, D. (2005). Interfejsy i siła napędowa zespołu hydrofobowego. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., i Zeng, H. (2018). Modulacja oddziaływań hydrofobowych przez pośredniczenie w strukturze powierzchniowej i chemicznej nanoskali, a nie monotonicznie przez hydrofobowość. Angewandte Chemie - wydanie międzynarodowe, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., i Sheraga, H. A. (2006). Rola oddziaływań hydrofobowych w inicjacji i propagacji fałdowania białek. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. i Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5 wyd.). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membranowa biologia strukturalna: z podstawami biochemicznymi i biofizycznymi. Cambridge University Press. Źródło: www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J. i Israelachvili, J. (2006). Najnowsze postępy w zrozumieniu oddziaływań hydrofobowych. Materiały z National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L. i Cox, M. M. (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Edycje Omega (5 wyd.).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S. i Engberts, J. B. F. N. (2003). Oddziaływania hydrofobowe i reaktywność chemiczna. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Wkład oddziaływań hydrofobowych w stabilność białka. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Prawdziwy powód, dla którego olej i woda nie mieszają się. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.