Charakterystyka apoenzymu, funkcje i przykłady



Jeden apoenzym Jest to białkowa część enzymu, dlatego jest również znana jako apoproteina. Apoenzym jest nieaktywny, to znaczy nie może pełnić swojej funkcji przeprowadzania określonej reakcji biochemicznej i jest niekompletny, dopóki nie połączy innych molekuł znanych jako kofaktory.

Część białkowa (apoenzym) wraz z kofaktorem tworzą kompletny enzym (holoenzym). Enzymy to białka, które mogą zwiększyć szybkość procesów biochemicznych. Niektóre enzymy potrzebują swoich kofaktorów do przeprowadzenia katalizy, podczas gdy inne ich nie potrzebują.

Indeks

  • 1 Główne cechy
    • 1.1 Są to struktury białkowe
    • 1.2 Są częścią sprzężonych enzymów
    • 1.3 Dopuszczają różne kofaktory
  • 2 Funkcje apoenzymów
    • 2.1 Twórz holoenzymy
    • 2.2 Podnieś działanie katalityczne
  • 3 Przykłady
    • 3.1 Anhydraza węglanowa
    • 3.2 Hemoglobina
    • 3.3 Oksydaza cytochromowa
    • 3.4 Dehydrogenaza alkoholowa
    • 3.5 Kinaza pirogronianowa
    • 3.6 Karboksylaza pirogronianowa
    • 3.7 Karboksylaza Acetyl Coenzyme A
    • 3.8 Oksydaza monoaminowa
    • 3.9 Dehydrogenaza mleczanowa
    • 3.10 Katalaza
  • 4 odniesienia

Główne cechy

Są to struktury białkowe

Apoenzymy odpowiadają części białkowej enzymu, która jest cząsteczką, której funkcją jest działanie jako katalizator przeciwko pewnym reakcjom chemicznym w organizmie.

Są częścią sprzężonych enzymów

Enzymy, które nie wymagają kofaktorów, są znane jako proste enzymy, takie jak pepsyna, trypsyna i ureaza. Natomiast enzymy, które wymagają określonego kofaktora, są znane jako enzymy sprzężone. Składają się z dwóch głównych składników: kofaktora, który jest strukturą niebiałkową; i apoenzym, struktura białka.

Kofaktorem może być związek organiczny (np. Witamina) lub związek nieorganiczny (np. Jon metalu). Kofaktor organiczny może być koenzymem lub grupą prostetyczną. Koenzym jest kofaktorem, który jest słabo związany z enzymem, a zatem może być łatwo uwalniany z aktywnego miejsca enzymu.

Dopuszczają różnorodne kofaktory

Istnieje wiele kofaktorów, które łączą się z apoenzymami w celu wytworzenia holoenzymów. Powszechnymi koenzymami są NAD +, FAD, koenzym A, witamina B i witamina C. Powszechnymi jonami metali, które wiążą się z apoenzymami, są między innymi żelazo, miedź, wapń, cynk i magnez..

Kofaktory wiążą się ściśle lub lekko z apoenzymem, aby przekształcić apoenzym w holoenzym. Po usunięciu kofaktora z holoenzymu staje się on ponownie apoenzymem, który jest nieaktywny i niekompletny.

Funkcje apoenzymu

Twórz holoenzymy

Główną funkcją apoenzymów jest powstanie holoenzymów: apoenzymy łączą się z kofaktorem iz tego połączenia powstaje holoenzym.

Podnieś działanie katalityczne

Kataliza odnosi się do procesu, w którym możliwe jest przyspieszenie niektórych reakcji chemicznych. Dzięki apoenzymom holoenzymy są ukończone i są w stanie aktywować ich działanie katalityczne.

Przykłady

Anhydraza węglanowa

Anhydraza węglanowa jest kluczowym enzymem w komórkach zwierzęcych, komórkach roślinnych i środowisku w celu stabilizacji stężenia dwutlenku węgla.

Bez tego enzymu konwersja dwutlenku węgla do wodorowęglanu - i odwrotnie - byłaby bardzo powolna, co prawie uniemożliwiłoby przeprowadzenie ważnych procesów, takich jak fotosynteza w roślinach i wydech podczas oddychania..

Hemoglobina

Hemoglobina jest białkiem globularnym obecnym w krwinkach czerwonych kręgowców oraz w osoczu wielu bezkręgowców, których zadaniem jest transport tlenu i dwutlenku węgla.

Związek tlenu i dwutlenku węgla z enzymem występuje w miejscu zwanym grupą hemową, odpowiedzialnym za nadawanie krwi czerwonemu kolorowi kręgowców.

Oksydaza cytochromowa

Oksydaza cytochromowa jest enzymem obecnym w większości komórek. Zawiera żelazo i porfirynę.

Ten enzym utleniający jest bardzo ważny dla procesów pozyskiwania energii. Znajduje się w błonie mitochondrialnej, gdzie katalizuje transfer elektronów z cytochromu do tlenu, co ostatecznie prowadzi do powstawania wody i ATP (cząsteczki energii).

Dehydrogenaza alkoholowa

Dehydrogenaza alkoholowa jest enzymem występującym głównie w wątrobie i żołądku. Ten apoenzym katalizuje pierwszy etap metabolizmu alkoholu; to jest utlenianie etanolu i innych alkoholi. W ten sposób przekształca je w aldehyd octowy.

Jego nazwa wskazuje na mechanizm działania w tym procesie: przedrostek „des” oznacza „nie”, a „hydro” oznacza atom wodoru. Zatem funkcją dehydrogenazy alkoholowej jest usunięcie atomu wodoru z alkoholu.

Kinaza pirogronianowa

Kinaza pirogronianowa jest apoenzymem, który katalizuje końcowy etap komórkowego procesu degradacji glukozy (glikolizy).

Jego zadaniem jest przyspieszenie transferu grupy fosforanowej z fosfoenolopirogronianu do difosforanu adenozyny, wytwarzając jedną cząsteczkę pirogronianu i jedną ATP.

Kinaza pirogronianowa ma 4 różne postacie (izoenzymy) w różnych tkankach zwierząt, z których każdy ma szczególne właściwości kinetyczne niezbędne do dostosowania się do wymagań metabolicznych tych tkanek..

Karboksylaza pirogronianowa

Karboksylaza pirogronianowa jest enzymem, który katalizuje karboksylację; to znaczy przeniesienie grupy karboksylowej do cząsteczki pirogronianu z wytworzeniem szczawiooctanu.

Katalizuje specyficznie w różnych tkankach, na przykład: w wątrobie i nerkach przyspiesza początkowe reakcje syntezy glukozy, podczas gdy w tkance tłuszczowej i mózgu sprzyja syntezie lipidów z pirogronianu.

Jest również zaangażowany w inne reakcje, które są częścią biosyntezy węglowodanów.

Karboksylaza Acetyl Coenzyme A

Karboksylaza acetylo-CoA jest ważnym enzymem w metabolizmie kwasów tłuszczowych. Jest to białko występujące zarówno u zwierząt, jak i roślin, prezentujące kilka podjednostek, które katalizują różne reakcje.

Jego funkcja polega zasadniczo na przeniesieniu grupy karboksylowej do acetylo-CoA w celu przekształcenia jej w malonylowy koenzym A (malonylo-CoA).

Ma 2 izoformy, zwane ACC1 i ACC2, które różnią się funkcją i rozmieszczeniem w tkankach ssaków.

Oksydaza monoaminowa

Oksydaza monoaminowa jest enzymem obecnym w tkankach nerwowych, gdzie odgrywa ważną rolę w inaktywacji niektórych neuroprzekaźników, takich jak serotonina, melatonina i epinefryna..

Bierze udział w reakcjach biochemicznych degradacji różnych monoamin w mózgu. W tych reakcjach utleniania enzym wykorzystuje tlen do usunięcia grupy aminowej z cząsteczki i wytwarza aldehyd (lub keton) i odpowiedni amoniak.

Dehydrogenaza mleczanowa

Dehydrogenaza mleczanowa jest enzymem występującym w komórkach zwierząt, roślin i prokariotów. Jego funkcją jest promowanie przemiany mleczanu w kwas pirogronowy i odwrotnie.

Enzym ten jest ważny w oddychaniu komórkowym, podczas którego glukoza pochodząca z pożywienia ulega degradacji w celu uzyskania użytecznej energii dla komórek.

Chociaż dehydrogenaza mleczanowa jest obfita w tkankach, poziomy tego enzymu są niskie we krwi. Jednak w przypadku urazu lub choroby wiele cząsteczek jest uwalnianych do krwiobiegu. Zatem dehydrogenaza mleczanowa jest wskaźnikiem pewnych urazów i chorób, takich jak między innymi zawały serca, niedokrwistość, rak, HIV.

Katalaza

Katalaza występuje we wszystkich organizmach, które żyją w obecności tlenu. Jest enzymem, który przyspiesza reakcję, w której nadtlenek wodoru rozkłada się w wodzie i tlenu. W ten sposób zapobiega gromadzeniu się toksycznych związków.

W ten sposób pomaga chronić narządy i tkanki przed uszkodzeniami powodowanymi przez nadtlenek, związek, który jest stale wytwarzany w licznych reakcjach metabolicznych. U ssaków występuje głównie w wątrobie.

Referencje

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. i Reddy, M. (2016). Wstępne badanie dehydrogenazy mleczanowej surowicy (LDH) -Prognostyczny biomarker w raku piersi. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K. i Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktura domeny biotynylowej karboksylazy acetylo-koenzymu A określona przez fazowanie MAD. Struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemia (8 wyd.). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S. i Kissinger, P. (2002). Związek poziomu dehydrogenazy mleczanowej w surowicy z wybranymi zakażeniami oportunistycznymi i progresją HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcja anhydrazy węglanowej we krwi. Natura, 137-38.
  6. Gaweska, H. i Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktury i mechanizm rodziny oksydazy monoaminowej. Koncepcje biomolekularne, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. i Bamezai, R. N. K. (2010). Ludzka kinaza pirogronianowa M2: Białko wielofunkcyjne. Nauka o białkach, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., i Attwood, P. V. (2008). Struktura, mechanizm i regulacja karboksylazy pirogronianowej. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymy kinazy pirogronianowej. Transakcje społeczeństwa biochemicznego, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). Biologia (7 wyd.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktura i funkcja anhydraz węglanowych. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., i Healy, J. (2004). Oksydazy monoaminowe: pewność i niepewność. Aktualna chemia lecznicza, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Poziom molekularny (5 wyd.). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., i Li, L. Z. (2014). Czy wyższy poziom mleczanu jest wskaźnikiem ryzyka przerzutu nowotworu? Pilotażowe badanie MRS z użyciem pirogronianu hiperpolaryzowanego13C. Radiologia akademicka, 21(2), 223-231.