Struktura, funkcje i przykłady nukleoprotein



Jeden nukleoproteina jest dowolnym rodzajem białka, które jest strukturalnie związane z kwasem nukleinowym - albo RNA (kwas rybonukleinowy) albo DNA (kwas dezoksyrybonukleinowy). Najważniejszymi przykładami są rybosomy, nukleosomy i nukleokapsidy w wirusach.

Jednak nie można brać pod uwagę żadnego białka wiążącego się z DNA jako nukleoproteiną. Charakteryzują się one tworzeniem stabilnych kompleksów, a nie prostym przejściowym połączeniem - jak białka, które pośredniczą w syntezie i degradacji DNA, które oddziałują chwilowo i krótko.

Funkcje nukleoprotein różnią się znacznie i zależą od badanej grupy. Na przykład główną funkcją histonów jest zagęszczanie DNA w nukleosomy, podczas gdy rybosomy uczestniczą w syntezie białek.

Indeks

  • 1 Struktura
  • 2 Charakter interakcji
  • 3 Klasyfikacja i funkcje
    • 3.1 Deoksyrybonukleoproteiny
    • 3.2 Rybonukleoproteiny
  • 4 Przykłady
    • 4.1 Histony
    • 4.2 Protaminy
    • 4.3 Rybosomy
  • 5 referencji

Struktura

Ogólnie, nukleoproteiny składają się z wysokiego odsetka zasadowych reszt aminokwasowych (lizyna, arginina i histydyna). Każda nukleoproteina ma swoją szczególną strukturę, ale wszystkie zbiegają się, by zawierać aminokwasy tego typu.

Przy fizjologicznym pH aminokwasy te są naładowane dodatnio, co sprzyja interakcjom z cząsteczkami materiału genetycznego. Następnie zobaczymy, jak te interakcje występują.

Charakter interakcji

Kwasy nukleinowe są tworzone przez szkielet cukrów i fosforanów, które dają mu ładunek ujemny. Ten czynnik ma kluczowe znaczenie dla zrozumienia, w jaki sposób nukleoproteiny oddziałują z kwasami nukleinowymi. Związek między białkami a materiałem genetycznym jest stabilizowany przez wiązania niekowalencyjne.

Ponadto, zgodnie z podstawowymi zasadami elektrostatyki (prawo Coulomba), odkrywamy, że ładunki różnych znaków (+ i -) są przyciągane.

Przyciąganie między ładunkami dodatnimi białek a ładunkami ujemnymi materiału genetycznego powoduje interakcje typu niespecyficznego. Natomiast specyficzne połączenia występują w pewnych sekwencjach, takich jak rybosomalny RNA.

Istnieją różne czynniki, które mogą zmienić interakcje między białkiem a materiałem genetycznym. Do najważniejszych należą stężenia soli, które zwiększają siłę jonową w roztworze; jonogenne środki powierzchniowo czynne i inne związki chemiczne o polarnym charakterze, takie jak między innymi fenol, formamid.

Klasyfikacja i funkcje

Nukleoproteiny klasyfikuje się według kwasu nukleinowego, z którym są związane. Zatem możemy rozróżnić dwie dobrze zdefiniowane grupy: deoksyrybonukleoproteiny i rybonukleoproteiny. Logicznie, pierwsze celują w DNA, a drugie w RNA..

Deoksyrybonukleoproteiny

Najważniejszą funkcją deoksyrybonukleoprotein jest zagęszczanie DNA. Komórka stoi przed wyzwaniem, które wydaje się prawie niemożliwe do pokonania: prawidłowe zwijanie prawie dwóch metrów DNA w mikroskopijnym jądrze. Zjawisko to można osiągnąć dzięki istnieniu nukleoprotein, które organizują nić.

Ta grupa jest również związana z funkcjami regulacyjnymi w procesach replikacji, transkrypcji DNA, rekombinacji homologicznej, między innymi..

Rybonukleoproteiny

Z drugiej strony, rybonukleoproteiny pełnią istotne funkcje, od replikacji DNA do regulacji ekspresji genów i regulacji centralnego metabolizmu RNA.

Są one również związane z funkcjami ochronnymi, ponieważ informacyjny RNA nigdy nie jest wolny w komórce, ponieważ jest podatny na degradację. Aby tego uniknąć, szereg rybonukleoprotein wiąże się z tą cząsteczką w kompleksach ochronnych.

Ten sam system znajduje się w wirusach, które chronią swoje cząsteczki RNA przed działaniem enzymów, które mogłyby je degradować..

Przykłady

Histony

Histony odpowiadają białkowemu składnikowi chromatyny. Są one najbardziej widoczne w tej kategorii, chociaż znajdujemy również inne białka związane z DNA, które nie są histonami, i są włączone do szerokiej grupy zwanej białkami niehistonowymi.

Strukturalnie są najbardziej podstawowymi białkami chromatyny. A z punktu widzenia obfitości są proporcjonalne do ilości DNA.

Mamy pięć rodzajów histonów. Jej klasyfikacja opierała się historycznie na zawartości podstawowych aminokwasów. Klasy histonów są praktycznie niezmienne wśród grup eukariotów.

Ta ewolucyjna ochrona przypisywana jest ogromnej roli, jaką odgrywają histony w istotach organicznych.

W przypadku, gdy sekwencja kodująca niektóre zmiany histonów, organizm stanie przed poważnymi konsekwencjami, ponieważ jego upakowanie DNA będzie wadliwe. Zatem dobór naturalny jest odpowiedzialny za wyeliminowanie tych niefunkcjonalnych wariantów.

Wśród różnych grup najbardziej konserwatywnymi histonami są H3 i H4. W rzeczywistości sekwencje są identyczne w organizmach tak odległych - mówiąc filogenetycznie - jak krowa i groch.

DNA jest nawinięty na tzw. Oktamer histonu, a ta struktura to nukleosom: pierwszy poziom zagęszczenia materiału genetycznego.

Protaminy

Protaminy to małe białka jądrowe (ssaki składają się z polipeptydu złożonego z prawie 50 aminokwasów), charakteryzującego się wysoką zawartością reszty aminokwasowej argininy. Główną rolą protamin jest zastąpienie histonów w fazie haploidalnej spermatogenezy.

Zaproponowano, że ten typ podstawowych białek ma kluczowe znaczenie dla pakowania i stabilizacji DNA w męskiej gamecie. Różnią się od histonów, ponieważ pozwalają na gęstsze opakowanie.

U kręgowców znaleziono od 1 do 15 sekwencji kodujących białka, wszystkie zgrupowane w tym samym chromosomie. Porównanie sekwencji sugeruje, że ewoluowały one z histonów. Najbardziej badane u ssaków są nazywane P1 i P2.

Rybosomy

Najbardziej widocznym przykładem białek wiążących się z RNA są rybosomy. Są to struktury obecne praktycznie we wszystkich istotach żywych - od małych bakterii po duże ssaki.

Główną funkcją rybosomów jest translacja komunikatu RNA na sekwencję aminokwasową.

Są bardzo złożoną maszynerią molekularną, utworzoną przez jeden lub więcej rybosomalnych RNA i zestaw białek. Możemy znaleźć je wolne w cytoplazmie komórkowej lub zakotwiczone w szorstkiej retikulum endoplazmatycznym (w rzeczywistości „szorstki” aspekt tego przedziału wynika z rybosomów).

Istnieją różnice w wielkości i strukturze rybosomów między organizmami eukariotycznymi i prokariotycznymi.

Referencje

  1. Baker, T. A., Watson, J.D., Bell, P. P., Gann, A., Losick, M. A. i Levine, R. (2003). Biologia molekularna genu. Wydawnictwo Benjamin-Cummings.
  2. Balhorn, R. (2007). Rodzina protaminowych białek jądrowych plemników. Biologia genomu, 8(9), 227.
  3. Darnell, J. E., Lodish, H. F., i Baltimore, D. (1990). Biologia komórek molekularnych. Naukowe książki amerykańskie.
  4. Jiménez García, L. F. (2003). Biologia komórkowa i molekularna. Pearson Education of Mexico.
  5. Lewin, B (2004). Geny VIII. Pearson Prentice Hall.
  6. Teijón, J. M. (2006). Podstawy biochemii strukturalnej. Redakcja Tébar.