Charakterystyka Maltasa, synteza i funkcje



The malta, znany również jako α-glukozydaza, kwaśna maltaza, inwertaza glukozy, glukozydosukra, lizosomalna α-glukozydaza lub maltaza-glukoamylaza, jest enzymem odpowiedzialnym za hydrolizę maltozy w komórkach nabłonka jelitowego podczas końcowych etapów trawienia skrobi.

Należy do klasy hydrolaz, szczególnie do podklasy glikozydaz, które są zdolne do rozbijania wiązań α-glukozydowych między resztami glukozy (EC 3.2.1.20). Ta kategoria grupuje różnorodne enzymy, których specyficzność jest ukierunkowana na egzo-hydrolizę końcowych glikozydów połączonych wiązaniami α-1,4.

Niektóre maltazy są zdolne do hydrolizowania polisacharydów, ale ze znacznie mniejszą prędkością. Na ogół, po działaniu maltazy, uwalniane są reszty α-D-glukozy, jednakże enzymy z tej samej podklasy mogą hydrolizować β-glukany, uwalniając w ten sposób reszty β-D-glukozy.

Istnienie enzymów słodowych zostało początkowo wykazane w roku 1880 i obecnie wiadomo, że występuje nie tylko u ssaków, ale także w mikroorganizmach, takich jak drożdże i bakterie, a także w wielu wyższych roślinach i zbożach..

Przykład znaczenia aktywności tych enzymów jest związany z Saccharomyces cerevisiae, mikroorganizmem odpowiedzialnym za produkcję piwa i chleba, który jest zdolny do degradacji maltozy i maltotriozy dzięki temu, że posiada enzymy maltazy, których produkty są metabolizowane do produktów cechy fermentacyjne tego organizmu.

Indeks

  • 1 Charakterystyka
    • 1.1 U ssaków
    • 1,2 W drożdżach
    • 1.3 W roślinach
  • 2 Podsumowanie
    • 2.1 U ssaków
    • 2.2 W drożdżach
    • 2.3 W bakteriach
  • 3 funkcje
  • 4 odniesienia

Funkcje

U ssaków

Maltaza jest białkiem amfipatycznym związanym z błoną komórek szczoteczki jelitowej. Znany jest również izozym znany jako kwaśna maltaza, znajdujący się w lizosomach i zdolny do hydrolizowania różnych typów wiązań glikozydowych w różnych substratach, nie tylko wiązaniach maltozy i α-1,4. Oba enzymy mają wiele cech strukturalnych.

Enzym lizosomalny ma około 952 aminokwasów i jest przetwarzany post-translacyjnie przez glikozylację i usunięcie peptydu na końcach N i C.

Badania przeprowadzone z enzymem z jelita szczurów i świń potwierdzają, że u tych zwierząt enzym składa się z dwóch podjednostek, które różnią się między sobą pod względem pewnych właściwości fizycznych. Te dwie podjednostki powstają z tego samego prekursora polipeptydu, który jest cięty proteolitycznie.

W przeciwieństwie do świń i szczurów, enzym u ludzi nie ma dwóch podjednostek, ale jest pojedynczą, o wysokiej masie cząsteczkowej i wysoce glikozylowanej (przez N- i O-glikozylację).

W drożdżach

Maltaza drożdżowa, kodowana przez gen MAL62, waży 68 kDa i jest białkiem cytoplazmatycznym, które istnieje jako monomer i hydrolizuje szerokie spektrum α-glukozydów.

W drożdżach istnieje pięć izoenzymów kodowanych w strefach telomerowych pięciu różnych chromosomów. Każde locus kodujące genu MAL zawiera także kompleks genów wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozy, w tym białek permeazy i regulatorowych, jak gdyby był operonem..

W roślinach

Wykazano, że enzym obecny w roślinach jest wrażliwy na temperatury powyżej 50 ° C i że maltaza występuje w dużych ilościach w kiełkujących i niekierowanych zbożach.

Ponadto, podczas degradacji skrobi, enzym ten jest specyficzny dla maltozy, ponieważ nie działa na inne oligosacharydy, ale zawsze kończy się tworzeniem glukozy.

Synteza

U ssaków

Maltaza jelitowa ludzi jest syntetyzowana jako pojedynczy łańcuch polipeptydowy. Węglowodany bogate w reszty mannozy są dodawane do ko-transdukcji przez glikozylację, która wydaje się chronić sekwencję degradacji proteolitycznej.

Badania nad biogenezą tego enzymu ustalają, że jest on składany jako cząsteczka o wysokiej masie cząsteczkowej w stanie „związanym z błoną” retikulum endoplazmatycznego i że jest później przetwarzany przez enzymy trzustkowe i „ponownie glikozylowany” w Kompleks Golgiego.

W drożdżach

W drożdżach istnieje pięć izoenzymów kodowanych w strefach telomerowych pięciu różnych chromosomów. Każde locus kodujące genu MAL zawiera również kompleks genów wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozy, w tym białka permeazy i regulatorowe.

W bakteriach

System metabolizmu maltozy u bakterii, takich jak E. coli, jest bardzo podobny do układu laktozy, zwłaszcza w organizacji genetycznej operonu odpowiedzialnego za syntezę białek regulatorowych, transporterów i aktywności enzymatycznej na substracie (maltazy). ).

Funkcje

W większości organizmów, w których wykryto obecność enzymów, takich jak maltaza, enzym ten odgrywa tę samą rolę: degradacja disacharydów, takich jak maltoza, w celu uzyskania rozpuszczalnych produktów węglowodanowych, które łatwiej ulegają metabolizowaniu.

W jelicie ssaków maltaza odgrywa kluczową rolę w końcowych etapach degradacji skrobi. Niedobory tego enzymu są zwykle obserwowane w patologiach, takich jak glikogenoza typu II, która jest związana z przechowywaniem glikogenu.

W bakteriach i drożdżach reakcje katalizowane przez enzymy tego typu stanowią ważne źródło energii w postaci glukozy wchodzącej na szlak glikolityczny, w celach fermentacji lub bez fermentacji.

W roślinach maltaza w połączeniu z amylazami uczestniczy w degradacji bielma w nasionach, które są „uśpione” i które są aktywowane przez gibereliny, hormony regulujące wzrost roślin, jako warunek wstępny kiełkowania.

Ponadto wiele roślin, które wytwarzają przejściową skrobię w ciągu dnia, ma specyficzne maltazy, które przyczyniają się do degradacji związków pośrednich ich metabolizmu w nocy, i stwierdzono, że chloroplasty są głównymi miejscami przechowywania maltozy w tych organizmach..

Referencje

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B. i Sica, V. (1968). Dalsze oczyszczanie i charakteryzacja kwaśnej a-glukozydazy. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., i Noren, O. (1983). Biosynteza białek mikronaczyniowych jelit. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Rozkład maltazy w roślinach. Funkcja maltazy w degradacji skrobi i jej wpływ na aktywność amyloklastyczną materiałów roślinnych. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Portal zasobów bioinformatycznych. (n.d.). Źródło: enzyme.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., i Sharkey, T. D. (2005). Długość dnia i wpływ dobowy na degradację skrobi i metabolizm maltozy. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E. i Lentze, M. J. (1988). Struktura, biosynteza i glikozylacja ludzkiego jelita cienkiego. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrola syntezy maltazy w drożdżach. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Komitet nomenklatury Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IUBMB). (2019). Pobrane z qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glikogenoza typu II (niedobór kwasowej maltazy). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G. i Naylor, J. (1962). Badania uśpienia w nasionach Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., i Danielsen, M. (1982). Świnia amfifilowa Struktura i specyficzność jelit Microvillus Maltaza / Glukoamylaza. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.