Charakterystyka holoenzymu, funkcje i przykłady



Jeden holoenzym jest enzymem, który składa się z części białkowej zwanej apoenzymem w połączeniu z cząsteczką niebiałkową zwaną kofaktorem. Ani apoenzym, ani kofaktor nie są aktywne, gdy są oddzielone; to znaczy, aby móc funkcjonować, muszą być sprzężone.

Tak więc, holoenzymy są połączonymi enzymami i w konsekwencji są aktywne katalitycznie. Enzymy są rodzajem biomolekuł, których funkcją jest zasadniczo zwiększenie szybkości reakcji komórkowych. Niektóre enzymy potrzebują pomocy innych cząsteczek, zwanych kofaktorami.

Kofaktory są uzupełnione apoenzymami i tworzą aktywny holoenzym, który przeprowadza katalizę. Te enzymy, które wymagają określonego kofaktora, są znane jako enzymy sprzężone. Mają one dwa główne składniki: kofaktor, którym może być jon metaliczny (nieorganiczny) lub cząsteczka organiczna; apoenzym, część białkowa.

Indeks

  • 1 Charakterystyka
    • 1.1 Składa się z apoenzymów i kofaktorów
    • 1.2 Dopuszczają różne kofaktory
    • 1.3 Tymczasowy lub stały związek zawodowy
  • 2 Funkcja
  • 3 Przykłady typowych holoenzymów
    • 3.1 Polimeraza RNA
    • 3.2 Polimeraza DNA
    • 3.3 Anhydraza węglanowa
    • 3.4 Hemoglobina
    • 3.5 Oksydaza cytochromowa
    • 3.6 Kinaza pirogronianowa
    • 3.7 Karboksylaza pirogronianowa
    • 3.8 Karboksylaza acetylo-CoA
    • 3.9 Oksydaza monoaminowa
    • 3.10 Dehydrogenaza mleczanowa
    • 3.11 Katalaza
  • 4 odniesienia

Funkcje

Tworzone przez apoenzymy i kofaktory

Apoenzymy są białkową częścią kompleksu, a kofaktorami mogą być jony lub cząsteczki organiczne.

Dopuszczają różnorodne kofaktory

Istnieje kilka rodzajów kofaktorów, które pomagają tworzyć holoenzymy. Niektóre przykłady to koenzymy i powszechne witaminy, na przykład: witamina B, FAD, NAD +, witamina C t koenzym A.

Niektóre kofaktory z jonami metali, na przykład: miedź, żelazo, cynk, wapń i magnez, między innymi. Inną klasą kofaktorów są tak zwane grupy protetyczne.

Tymczasowy lub stały związek zawodowy

Kofaktory mogą łączyć się z apoenzymami z różną intensywnością. W niektórych przypadkach związek jest słaby i tymczasowy, podczas gdy w innych przypadkach związek jest tak silny, że jest trwały.

W przypadkach, gdy związek jest tymczasowy, gdy kofaktor jest usuwany z holoenzymu, staje się ponownie apoenzymem i przestaje być aktywny.

Funkcja

Holoenzym jest enzymem gotowym do wywierania swojej funkcji katalitycznej; to znaczy, aby przyspieszyć pewne reakcje chemiczne generowane w różnych obszarach.

Funkcje mogą się różnić w zależności od specyficznego działania holoenzymu. Do najważniejszych należy polimeraza DNA, której zadaniem jest zapewnienie prawidłowego kopiowania DNA.

Przykłady typowych holoenzymów

Polimeraza RNA

Polimeraza RNA jest holoenzymem, który katalizuje reakcję syntezy RNA. Ten holoenzym jest niezbędny do zbudowania nici RNA z nici matrycy DNA, które działają jako szablony podczas procesu transkrypcji.

Jego funkcją jest dodawanie rybonukleotydów na 3-końcu rosnącej cząsteczki RNA. U prokariotów apoenzym polimerazy RNA potrzebuje kofaktora zwanego sigma 70.

Polimeraza DNA

Polimeraza DNA jest również holoenzymem, który katalizuje reakcję polimeryzacji DNA. Enzym ten odgrywa bardzo ważną rolę dla komórek, ponieważ odpowiada za replikację informacji genetycznej.

Polimeraza DNA potrzebuje dodatnio naładowanego jonu, zwykle magnezu, do spełnienia swojej funkcji.

Istnieje kilka rodzajów polimerazy DNA: polimeraza DNA III jest holoenzymem, który ma dwa centralne enzymy (Pol III), każdy złożony z trzech podjednostek (α, ɛ i θ), przesuwny zacisk, który ma dwie podjednostki beta i kompleks fiksacja ładunku, która ma wiele podjednostek (δ, τ, γ, ψ i χ).

Anhydraza węglanowa

Anhydraza węglanowa, zwana także dehydratazą węglanową, należy do rodziny holoenzymów, które katalizują szybką przemianę dwutlenku węgla (CO2) i wody (H2O) w wodorowęglan (H2CO3) i protony (H +).

Enzym wymaga jonu cynku (Zn + 2) jako kofaktora do wykonywania swojej funkcji. Reakcja katalizowana przez anhydrazę węglanową jest odwracalna, dlatego jej aktywność uważa się za ważną, ponieważ pomaga utrzymać równowagę kwasowo-zasadową między krwią a tkankami.

Hemoglobina

Hemoglobina jest bardzo ważnym holoenzymem do transportu gazów w tkankach zwierzęcych. Białko obecne w krwinkach czerwonych zawiera żelazo (Fe + 2), a jego funkcją jest transport tlenu z płuc do innych obszarów ciała.

Struktura molekularna hemoglobiny jest tetramerem, co oznacza, że ​​składa się z 4 łańcuchów lub podjednostek polipeptydowych.

Każda podjednostka tego holoenzymu zawiera grupę hemu, a każda grupa hemowa zawiera atom żelaza, który może wiązać się z cząsteczkami tlenu. Grupa hemowa hemoglobiny jest jej grupą prostetyczną, niezbędną dla jej funkcji katalitycznej.

Oksydaza cytochromowa

Oksydaza cytochromowa jest enzymem uczestniczącym w procesach pozyskiwania energii, które są przeprowadzane w mitochondriach prawie wszystkich żywych istot.

Jest to złożony holoenzym, który wymaga współpracy niektórych kofaktorów, jonów żelaza i miedzi, aby móc katalizować reakcję transferu elektronów i produkcji ATP.

Kinaza pirogronianowa

Kinaza pirogronianowa jest kolejnym ważnym holoenzymem dla wszystkich komórek, ponieważ bierze udział w jednym z uniwersalnych szlaków metabolicznych: glikolizie.

Jego zadaniem jest katalizowanie transferu grupy fosforanowej z cząsteczki zwanej fosfoenolopirogronianem do innej cząsteczki zwanej difosforanem adenozyny, w celu utworzenia ATP i pirogronianu.

Apoenzym wymaga kationów potasu (K ') i magnezu (Mg + 2) jako kofaktorów tworzących funkcjonalny holoenzym.

Karboksylaza pirogronianowa

Innym ważnym przykładem jest karboksylaza pirogronianowa, holoenzym, który katalizuje przeniesienie grupy karboksylowej do cząsteczki pirogronianu. Zatem pirogronian przekształca się w szczawiooctan, ważny półprodukt w metabolizmie.

Aby być funkcjonalnie aktywnym, apoenzym karboksylazy pirogronianowej wymaga kofaktora zwanego biotyną.

Karboksylaza acetylo-CoA

Karboksylaza acetylo-CoA jest holoenzymem, którego kofaktorem jest, jak sama nazwa wskazuje, koenzym A.

Gdy sprzęga się apoenzym i koenzym A, holoenzym jest aktywny katalitycznie, aby spełnić swoją funkcję: przenieść grupę karboksylową do acetylo-CoA, aby przekształcić ją w malonylowy koenzym A (malonylo-CoA).

Acetylo-CoA pełni ważne funkcje zarówno w komórkach zwierzęcych, jak i komórkach roślinnych.

Oksydaza monoaminowa

Jest to ważny holoenzym w ludzkim układzie nerwowym, jego zadaniem jest promowanie degradacji niektórych neuroprzekaźników.

Aby oksydaza monoaminowa była aktywna katalitycznie, musi być kowalencyjnie związana z kofaktorem, dinukleotydem adeninowym flawiny (FAD).

Dehydrogenaza mleczanowa

Dehydrogenaza mleczanowa jest ważnym holoenzymem dla wszystkich żywych istot, szczególnie w tkankach, które zużywają dużo energii, takich jak między innymi serce, mózg, wątroba, mięśnie szkieletowe, płuca..

Enzym ten wymaga obecności kofaktora, dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD), w celu katalizowania reakcji konwersji pirogronianu do mleczanu.

Katalaza

Katalaza jest ważnym holoenzymem w zapobieganiu toksyczności komórkowej. Jego funkcją jest rozkład nadtlenku wodoru, produktu metabolizmu komórkowego, w tlenu i wodzie.

Apoenzym katalazy wymaga aktywacji dwóch kofaktorów: jonu manganu i grupy protetycznej HEMO, podobnej do hemoglobiny.

Referencje

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. i Reddy, M. (2016). Wstępne badanie dehydrogenazy mleczanowej surowicy (LDH) -Prognostyczny biomarker w raku piersi. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K. i Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktura domeny biotynylowej karboksylazy acetylo-koenzymu A określona przez fazowanie MAD. Struktura, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemia (8 wyd.). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S. i Kissinger, P. (2002). Związek poziomu dehydrogenazy mleczanowej w surowicy z wybranymi zakażeniami oportunistycznymi i progresją HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funkcja anhydrazy węglanowej we krwi. Natura, 137-38.
  6. Gaweska, H. i Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktury i mechanizm rodziny oksydazy monoaminowej. Koncepcje biomolekularne, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. i Bamezai, R. N. K. (2010). Ludzka kinaza pirogronianowa M2: Białko wielofunkcyjne. Nauka o białkach, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., i Attwood, P. V. (2008). Struktura, mechanizm i regulacja karboksylazy pirogronianowej. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymy kinazy pirogronianowej. Transakcje społeczeństwa biochemicznego, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). Biologia (7 wyd.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktura i funkcja anhydraz węglanowych. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., i Healy, J. (2004). Oksydazy monoaminowe: pewność i niepewność. Aktualna chemia lecznicza, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Poziom molekularny (5 wyd.). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., i Li, L. Z. (2014). Czy wyższy poziom mleczanu jest wskaźnikiem ryzyka przerzutu nowotworu? Pilotażowe badanie MRS z użyciem pirogronianu hiperpolaryzowanego13C. Radiologia akademicka, 21(2), 223-231.