Denaturacja białek Czynniki, które powodują to i konsekwencje



The denaturacja białek Polega ona na utracie trójwymiarowej struktury przez różne czynniki środowiskowe, takie jak temperatura, pH lub pewne czynniki chemiczne. Utrata struktury powoduje utratę funkcji biologicznej związanej z tym białkiem, między innymi enzymatycznym, strukturalnym, transportowym..

Struktura białka jest bardzo wrażliwa na zmiany. Destabilizacja pojedynczego mostka niezbędnego wodoru może denaturować białko. W ten sam sposób istnieją interakcje, które nie są niezbędne do spełnienia funkcji białka, aw przypadku destabilizacji nie ma to wpływu na funkcjonowanie.

Indeks

  • 1 Struktura białek
    • 1.1 Podstawowa struktura
    • 1.2 Struktura wtórna
    • 1.3 Struktura trzeciorzędowa
    • 1.4 Struktura czwartorzędowa
  • 2 Czynniki powodujące denaturację
    • 2,1 pH
    • 2.2 Temperatura
    • 2.3 Substancje chemiczne
    • 2.4 Środki redukujące
  • 3 konsekwencje
    • 3.1 Renowacja
  • 4 Białka opiekuńcze
  • 5 referencji

Struktura białek

Aby zrozumieć procesy denaturacji białek, musimy wiedzieć, w jaki sposób organizowane są białka. Są to struktury pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

Podstawowa struktura

Jest to sekwencja aminokwasów, które tworzą wspomniane białko. Aminokwasy są podstawowymi elementami składowymi tych biomolekuł i istnieje 20 różnych typów, z których każdy ma szczególne właściwości fizyczne i chemiczne. Są one połączone ze sobą za pomocą wiązania peptydowego.

Struktura wtórna

W tej strukturze ten liniowy łańcuch aminokwasów zaczyna się składać przez wiązania wodorowe. Istnieją dwie podstawowe struktury drugorzędne: spirala α, kształt spiralny; i złożony arkusz β, gdy dwa liniowe łańcuchy są wyrównane równolegle.

Struktura trzeciorzędowa

Obejmuje inne rodzaje sił, które powodują określone zwijanie trójwymiarowego kształtu.

Łańcuchy R reszt aminokwasowych, które tworzą strukturę białka, mogą tworzyć mostki disiarczkowe, a hydrofobowe części białek są zgrupowane wewnątrz, podczas gdy części hydrofilowe są zwrócone ku wodzie. Siły van der Waalsa działają jako stabilizator opisanych interakcji.

Struktura czwartorzędowa

Składa się z agregatów jednostek białkowych.

Gdy białko jest denaturowane, traci strukturę czwartorzędową, trzeciorzędową i drugorzędną, podczas gdy pierwotna pozostaje nienaruszona. Białka bogate w wiązania dwusiarczkowe (struktura trzeciorzędowa) dają większą odporność na denaturację.

Czynniki powodujące denaturację

Każdy czynnik, który destabilizuje wiązania niekowalencyjne odpowiedzialne za utrzymanie natywnej struktury białka, może spowodować jego denaturację. Wśród najważniejszych możemy wymienić:

pH

Przy bardzo ekstremalnych wartościach pH, ​​zarówno w środowisku kwaśnym, jak i podstawowym, białko może stracić swoją trójwymiarową konfigurację. Nadmiar jonów H+ i OH- w środku destabilizuje interakcje białka.

Ta zmiana wzoru jonów powoduje denaturację. Denaturacja przez pH może być w niektórych przypadkach odwracalna, aw innych nieodwracalna.

Temperatura

Denaturacja termiczna występuje, gdy temperatura wzrasta. W organizmach żyjących w średnich warunkach środowiskowych białka zaczynają się destabilizować w temperaturach powyżej 40 ° C Oczywiście białka organizmów termofilnych mogą wytrzymać te zakresy temperatur.

Wzrost temperatury skutkuje zwiększonymi ruchami molekularnymi, które wpływają na wiązania wodorowe i inne wiązania niekowalencyjne, powodując utratę struktury trzeciorzędowej.

Te wzrosty temperatury prowadzą do zmniejszenia szybkości reakcji, jeśli mówimy o enzymach.

Substancje chemiczne

Substancje polarne - jak mocznik - w wysokich stężeniach wpływają na wiązania wodorowe. Również substancje niepolarne mogą mieć podobne konsekwencje.

Detergenty mogą również destabilizować strukturę białka; nie jest to jednak proces agresywny i są one w większości odwracalne.

Środki redukujące

Β-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) jest środkiem chemicznym często stosowanym w laboratorium do denaturacji białek. Odpowiada za redukcję mostków disiarczkowych między resztami aminokwasowymi. Może destabilizować trzeciorzędową lub czwartorzędową strukturę białka.

Innym środkiem redukującym o podobnych funkcjach jest ditiotreitol (DTT). Ponadto innymi czynnikami, które przyczyniają się do utraty natywnej struktury białek, są metale ciężkie w wysokich stężeniach i promieniowanie ultrafioletowe.

Konsekwencje

Gdy zachodzi denaturacja, białko traci swoją funkcję. Białka działają optymalnie, gdy są w swoim rodzimym stanie.

Utrata funkcji nie zawsze wiąże się z procesem denaturacji. Mała zmiana struktury białka może prowadzić do utraty funkcji bez destabilizacji całej struktury trójwymiarowej.

Proces może być lub nie być nieodwracalny. W laboratorium, jeśli warunki zostaną odwrócone, białko może powrócić do początkowej konfiguracji.

Renowacja

Jeden z najbardziej znanych i rozstrzygających eksperymentów dotyczących renaturacji wykazano w rybonukleazie A.

Kiedy badacze dodali czynniki denaturujące, takie jak mocznik lub β-merkaptoetanol, białko zostało zdenaturowane. Jeśli te środki zostały usunięte, białko powróciło do swojej natywnej konformacji i mogłoby pełnić swoją funkcję ze skutecznością 100%.

Jednym z najważniejszych wniosków z tych badań było wykazanie eksperymentalnie, że trójwymiarowa konformacja białka jest określona przez jego pierwotną strukturę.

W niektórych przypadkach proces denaturacji jest całkowicie nieodwracalny. Na przykład, gdy gotujemy jajko, przykładamy ciepło do białek (głównym jest albumina), które go tworzą, biały przybiera solidny, białawy wygląd. Intuicyjnie możemy dojść do wniosku, że nawet jeśli go ochłodzimy, nie powróci on do swojej pierwotnej formy.

W większości przypadków procesowi denaturacji towarzyszy utrata rozpuszczalności. Zmniejsza również lepkość, prędkość dyfuzji i łatwiej krystalizuje.

Białka opiekuńcze

Białka opiekuńcze lub chaperoninowe są odpowiedzialne za zapobieganie denaturacji innych białek. One również tłumią pewne interakcje, które nie są adekwatne między białkami, aby zapewnić prawidłowe ich składanie.

Gdy temperatura medium wzrasta, białka te zwiększają swoje stężenie i zapobiegają denaturacji innych białek. Dlatego są one nazywane „białkami szoku cieplnego” lub HSP dla ich akronimu w języku angielskim (Białka szoku cieplnego).

Chaperoniny są analogiczne do klatki lub beczki, która chroni w swoim wnętrzu interesujące białko. 

Te białka, które reagują na sytuacje stresu komórkowego zostały zgłoszone w różnych grupach organizmów żywych i są wysoce konserwowane. Istnieją różne rodzaje chaperonin i są one klasyfikowane według ich masy cząsteczkowej.

Referencje

  1. Campbell, N. A., i Reece, J. B. (2007). Biologia. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biochemia: podręcznik z zastosowaniami klinicznymi. Odwróciłem się.
  3. Koolman, J. i Röhm, K. H. (2005). Biochemia: tekst i atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., i Cuamatzi, O. (2007). Biochemia procesów metabolicznych. Reverte.
  5. Pacheco, D. i Leal, D. P. (2004). Biochemia medyczna. Artykuł wstępny Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A. i Tapia, R. (1988). Biochemia. Artykuł wstępny Limusa.
  7. Sadava, D. i Purves, W. H. (2009). Życie: nauka biologii. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G. J., Funke, B. R. i Case, C. L. (2007). Wprowadzenie do mikrobiologii. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J. G., i Pratt, C.W. (2007). Podstawy biochemii. Ed. Panamericana Medical.