Struktura immunoglobulin, typy i funkcje

The immunoglobuliny Są to cząsteczki, które powodują, że limfocyty B i komórki plazmatyczne pomagają bronić ciała. Składają się z biomolekuły glikoproteinowej należącej do układu odpornościowego. Są jednym z najliczniejszych białek surowicy krwi, po albuminie.

Przeciwciało jest inną nazwą, którą otrzymują immunoglobuliny i są uważane za globuliny ze względu na ich zachowanie w elektroforezie surowicy krwi, która je zawiera. Cząsteczka immunoglobuliny może być prosta lub złożona, w zależności od tego, czy jej prezentacja ma postać monomeru, czy jest polimeryzowana.

Wspólna struktura immunoglobulin jest podobna do litery „Y”. Istnieje pięć rodzajów immunoglobulin, które wykazują różnice morfologiczne, funkcjonalne i lokalizacyjne w organizmie. Różnice strukturalne przeciwciał nie są w formie, ale w ich składzie; każdy typ ma określony cel.

Odpowiedź immunologiczna promowana przez immunoglobuliny jest bardzo specyficzna i jest bardzo złożonym mechanizmem. Bodziec do jego wydzielania przez komórki jest aktywowany w obecności czynników obcych dla organizmu, takich jak bakterie. Funkcją immunoglobuliny będzie wiązanie się z obcym pierwiastkiem i jego eliminacja.

Immunoglobuliny lub przeciwciała mogą być obecne zarówno we krwi, jak iw błoniastej powierzchni narządów. Te biomolekuły reprezentują ważne elementy w systemie obronnym ludzkiego ciała.

Indeks

• 1 Struktura
  • 1.1 Ciężkie łańcuchy
  • 1.2 Łańcuchy świetlne
  • 1.3 Segmenty Fc i Fab
• 2 typy
  • 2.1 Immunoglobulina G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobulina M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulina A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobulina E (IgE)
  • 2.5 Immunoglobulina D (IgD)
  • 2.6 Zmiana typu
• 3 funkcje
  • 3.1 Funkcje ogólne
  • 3.2 Specyficzne funkcje
• 4 odniesienia

Struktura

Struktura przeciwciał zawiera aminokwasy i węglowodany, oligosacharydy. Dominująca obecność aminokwasów, ich ilość i rozmieszczenie determinują strukturę immunoglobulin.

Podobnie jak wszystkie białka, immunoglobuliny mają strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową, określając ich typowy wygląd.

Biorąc pod uwagę liczbę aminokwasów, które prezentują, immunoglobuliny mają dwa typy łańcuchów: łańcuch ciężki i łańcuch lekki. Ponadto, zgodnie z sekwencją aminokwasów w jego strukturze, każdy z łańcuchów ma region zmienny i region stały.

Ciężkie łańcuchy

Ciężkie łańcuchy immunoglobulin odpowiadają jednostkom polipeptydowym złożonym z 440 sekwencji aminokwasowych.

Każda immunoglobulina ma 2 łańcuchy ciężkie, a każdy z nich ma region zmienny i region stały. Region stały ma 330 aminokwasów i sekwencjonowane zmienne 110 aminokwasów.

Struktura łańcucha ciężkiego jest różna dla każdej immunoglobuliny. Są to łącznie 5 typów ciężkiego łańcucha, które określają typy immunoglobulin.

Typy łańcucha ciężkiego są identyfikowane przez greckie litery γ, μ, α, ε, δ odpowiednio dla immunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE i IgD.

Region stały łańcuchów ciężkich ε i μ tworzą cztery domeny, podczas gdy te odpowiadające α, γ, δ mają trzy. Zatem każdy region stały będzie inny dla każdego typu immunoglobuliny, ale wspólny dla immunoglobulin tego samego typu.

Region zmienny łańcucha ciężkiego jest utworzony przez pojedynczą domenę immunoglobulinową. Ten region ma sekwencję 110 aminokwasów i będzie różny w zależności od specyficzności przeciwciała dla antygenu.

W strukturze łańcuchów ciężkich można zaobserwować kątowanie lub zgięcie - zwany zawias, który reprezentuje elastyczny obszar łańcucha.

Łańcuchy świetlne

Łańcuchy lekkie immunoglobulin są polipeptydami składającymi się z około 220 aminokwasów. Istnieją dwa typy łańcucha lekkiego u ludzi: kappa (κ) i lambda (λ), drugi z czterema podtypami. Domeny stałe i zmienne mają sekwencje po 110 aminokwasów każdy.

Przeciwciało może mieć dwa łańcuchy lekkie κ (κκ) lub parę łańcuchów λ (λλ), ale nie można mieć jednego z każdego typu w tym samym czasie.

Segmenty Fc i Fab

Ponieważ każda immunoglobulina ma kształt podobny do „Y”, można ją podzielić na dwa segmenty. „Niższy” segment, baza, nazywany jest frakcją zdolną do krystalizacji lub Fc; podczas gdy ramiona „Y” tworzą Fab lub frakcję wiążącą antygen. Każda z tych strukturalnych części immunoglobuliny pełni inną funkcję.

Segment Fc

Segment Fc ma dwie lub trzy domeny stałe łańcuchów ciężkich immunoglobulin.

Fc może wiązać się z białkami lub specyficznym receptorem w bazofilach, eozynofilach lub komórkach tucznych, więc indukuje specyficzną odpowiedź immunologiczną, która wyeliminuje antygen. Fc odpowiada końcowi karboksylowemu immunoglobuliny.

Segment Fab

Frakcja lub segment Fab przeciwciała zawiera na swoich końcach domeny zmienne, oprócz domen stałych łańcuchów ciężkich i lekkich.

Domena stała łańcucha ciężkiego jest kontynuowana z domenami segmentu Fc tworzącymi zawias. Odpowiada koniec aminowy immunoglobuliny.

Znaczenie segmentu Fab polega na tym, że umożliwia wiązanie z antygenami, obcymi substancjami i potencjalnie szkodliwymi substancjami.

Domeny zmienne każdej immunoglobuliny gwarantują swoistość dla danego antygenu; ta cecha pozwala nawet na jej zastosowanie w diagnostyce chorób zapalnych i zakaźnych.

Typy

Znane immunoglobuliny posiadają specyficzny łańcuch ciężki, który jest stały dla każdego z nich i różnicę pozostałych.

Istnieje pięć odmian łańcuchów ciężkich, które określają pięć typów immunoglobulin, których funkcje są różne.

Immunoglobulina G (IgG)

Immunoglobulina G jest najliczniejszą odmianą. Ma ciężki łańcuch gamma i występuje w postaci jednocząsteczkowej lub monomerycznej.

IgG jest najobficiej występującą zarówno w surowicy krwi, jak iw przestrzeni tkanek. Minimalne zmiany w sekwencji aminokwasowej łańcucha ciężkiego określają jego podział na podtypy: 1, 2, 3 i 4.

Immunoglobulina G ma sekwencję 330 aminokwasów w swoim segmencie Fc i masę cząsteczkową 150 000, z czego 105 000 odpowiada jej ciężkiemu łańcuchowi.

Immunoglobulina M (IgM)

Immunoglobulina M jest pentamerem, którego łańcuch ciężki wynosi μ. Jego masa cząsteczkowa jest wysoka, około 900 000.

Sekwencja aminokwasowa jego ciężkiego łańcucha wynosi 440 we frakcji Fc. Występuje głównie w surowicy krwi, co stanowi 10 do 12% immunoglobulin. IgM ma tylko jeden podtyp.

Immunoglobulina A (IgA)

Odpowiada to α typu łańcucha ciężkiego i stanowi 15% całkowitych immunoglobulin. IgA występuje zarówno we krwi, jak iw wydzielinach, w tym w mleku matki, w postaci monomeru lub dimeru. Masa cząsteczkowa tej immunoglobuliny wynosi 320 000 i ma dwa podtypy: IgA1 i IgA2.

Immunoglobulina E (IgE)

Immunoglobulina E składa się z łańcucha ciężkiego typu ε i jest bardzo rzadka w surowicy, około 0,002%.

IgE ma masę cząsteczkową 200 000 i jest obecny jako monomer głównie w surowicy, śluzu nosa i ślinie. Powszechnie spotykane jest również znajdowanie tej immunoglobuliny w bazofilach i komórkach tucznych.

Immunoglobulina D (IgD)

Odmiana łańcucha ciężkiego δ odpowiada immunoglobulinie D, która stanowi 0,2% całkowitej ilości immunoglobulin. IgD ma masę cząsteczkową 180 000 i ma strukturę monomeru.

Jest związany z limfocytami B, przyczepionymi do ich powierzchni. Jednak funkcja IgD nie jest jasna.

Zmiana typu

Immunoglobuliny mogą ulegać zmianie typu strukturalnego, ze względu na potrzebę obrony przed antygenem.

Ta zmiana jest spowodowana funkcją limfocytów B do wytwarzania przeciwciał przez właściwość odporności adaptacyjnej. Zmiana strukturalna zachodzi w regionie stałym łańcucha ciężkiego, bez zmiany regionu zmiennego.

Zmiana typu lub klasy może spowodować przejście IgM do IgG lub IgE, co występuje jako odpowiedź indukowana przez interferon gamma lub interleukiny IL-4 i IL-5.

Funkcje

Rola immunoglobulin w układzie odpornościowym ma zasadnicze znaczenie dla obrony organizmu.

Immunoglobuliny są częścią humoralnego układu odpornościowego; to znaczy są to substancje wydzielane przez komórki w celu ochrony przed czynnikami chorobotwórczymi lub szkodliwymi. 

Stanowią skuteczny środek obrony, skuteczny, specyficzny i usystematyzowany, mający wielką wartość jako część układu odpornościowego. Mają ogólne i szczególne funkcje w zakresie odporności:

Funkcje ogólne

Przeciwciała lub immunoglobuliny spełniają zarówno niezależne funkcje, jak i aktywują komórkowe odpowiedzi efektorowe i wydzielnicze.

Wiązanie antygen-przeciwciało

Immunoglobuliny mają funkcję wiązania czynników antygenowych w specyficzny i selektywny sposób.

Tworzenie kompleksu antygen-przeciwciało jest główną funkcją immunoglobuliny, a zatem jest odpowiedzią immunologiczną, która może zatrzymać działanie antygenu. Każde przeciwciało może wiązać się z dwoma lub więcej antygenami jednocześnie.

Funkcje Effector

Przez większość czasu kompleks antygen-przeciwciało służy jako początek aktywacji specyficznych odpowiedzi komórkowych lub inicjowania sekwencji zdarzeń, które określają eliminację antygenu. Dwie najczęstsze odpowiedzi efektorowe to wiązanie komórek i aktywacja dopełniacza.

Wiązanie komórek zależy od obecności specyficznych receptorów dla segmentu Fc immunoglobuliny, po połączeniu z antygenem.

Komórki takie jak komórki tuczne, eozynofile, bazofile, limfocyty i fagocyty posiadają te receptory i zapewniają mechanizmy usuwania antygenu.

Aktywacja kaskady dopełniacza jest złożonym mechanizmem, który obejmuje rozpoczęcie sekwencji, więc końcowym wynikiem jest wydzielanie toksycznych substancji, które eliminują antygeny.

Specyficzne funkcje

Po pierwsze, każdy rodzaj immunoglobuliny rozwija specyficzną funkcję obronną:

Immunoglobulina G

- Immunoglobulina G zapewnia większość mechanizmów obronnych przeciwko czynnikom antygenowym, w tym bakteriom i wirusom.

- IgG aktywuje mechanizmy, takie jak dopełniacz i fagocytoza.

- Budowa specyficznej IgG dla antygenu jest trwała.

- Jedynym przeciwciałem, które matka może przenieść na dzieci w czasie ciąży, jest IgG.

Immunoglobulina M

- IgM jest przeciwciałem o szybkiej reakcji na czynniki szkodliwe i zakaźne, ponieważ zapewnia natychmiastowe działanie, dopóki nie zostanie zastąpione przez IgG.

- Przeciwciało to aktywuje odpowiedzi komórkowe włączone do błony limfocytowej i odpowiedzi humoralne jako uzupełnienie.

- Jest to pierwsza immunoglobulina, która syntetyzuje człowieka.

Immunoglobulina A

- Działa jako bariera obronna przed patogenami, które znajdują się na powierzchniach błon śluzowych.

- Występuje w błonie śluzowej dróg oddechowych, układzie pokarmowym, drogach moczowych, a także w wydzielinach takich jak ślina, śluz nosowy i łzy.

- Chociaż aktywacja dopełniacza jest niska, może być związana z lizozymami w celu wyeliminowania bakterii.

- Obecność immunoglobuliny D zarówno w mleku matki, jak iw siarze pozwala noworodkowi na uzyskanie jej w okresie laktacji.

Immunoglobulina E

- Immunoglobulina E zapewnia silny mechanizm obronny przeciwko antygenom wytwarzającym alergeny.

- Interakcja między IgE a alergenem spowoduje pojawienie się substancji zapalnych odpowiedzialnych za objawy alergii, takich jak kichanie, kaszel, pokrzywka, zwiększone łzy i śluz nosa..

- IgE może być również sprzężony z powierzchnią pasożytów za pomocą segmentu Fc, powodując reakcję, która powoduje ich śmierć.

Immunoglobulina D

- Monomeryczna struktura IgD jest związana z limfocytami B, które nie oddziaływały z antygenami, więc działają jako receptory.

- Funkcja IgD jest niejasna.

Referencje

1. (s.f.) Medyczna definicja immunoglobuliny. Odzyskane z medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Przeciwciało Źródło z en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunoglobuliny. Odzyskany z sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuliny i inne cząsteczki komórek B. Ogólny kurs immunologiczny. Odzyskane z ugr.es
5. (s.f.) Wprowadzenie do immunoglobulin. Źródło z thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomia układu odpornościowego. Odzyskany z emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Immunoglobuliny: struktura i funkcje. Odzyskane z biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunoglobuliny - struktura i funkcja. Źródło: microbiologybook.org